Реферат: Белок основа жизни

<span style=«font-size: 16pt; color: #000000;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>ФГБОУ ВПО НИУ Саратовский Государственный Университет

<span style=«font-size: 16pt; color: #000000;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>им. Н.Г. Чернышевского

<span style=«font-size: 16pt; color: #000000;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Курсовая Работа

<span style=«font-weight: bold; font-size: 16pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Белки – основа жизни.

<span style=«color: #000000;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>






<span style=«font-style: italic; font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Выполнил:

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>студент 1 курса 151 группы

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Фирсов Михаил Сергеевич

<span style=«font-style: italic; font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Науч.

<span style=«font-style: italic; font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»> <span style=«font-style: italic; font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>руководитель:

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Кандидат физико-математических наук, доцент кафедры медицинской физики

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Синицына Роза Васильевна

<span style=«font-style: italic; font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Заведующий кафедрой:

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>проф., д.ф.-м.н. Скрипаль   Анатолий Владимирович

<span style=«color: #000000;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>

<span style=«font-size: 14pt; color: #000000;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>
Саратов 2012

<span style=«font-size: 14pt; color: #000000;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>
Содержание

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Введение

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.2

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>1.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>История открытия

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.6

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>2.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Аминокислотный состав белка

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.9

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>2.1.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Классификация аминокислот по химическому строению радикала

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.10

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>2.2.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Модифицированные аминокислоты присутствующие в белках

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.10

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>2.3.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стереоизомерия

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.11

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>2.4.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Разделение рацематов

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.12

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>2.5.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Кислотно-основные свойства

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.13

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>2.6.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Химические свойства

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.14

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>3.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Структурная организация белков

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.15

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>3.1

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Первичная структура

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.21

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>3.2

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Вторичная структура

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.21

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>3.3

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Третичная структура

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.22

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>3.4

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Четвертичная структура

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.23

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>4.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Функции белков в живых организмах

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.22

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Заключение

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.26

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Список используемой литературы

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.27

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Приложение: таблица с классификацией основных аминокислот по их химическому строению

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Стр.28

<span style=«font-weight: bold; font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Введение

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>В клетках живых организмов постоянно происходит синтез органических веществ, среди которых особо можно выделить полимерные макромолекулы, такие как белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Одну из ведущих ролей в жизнедеятельности живых организмов играют белки.  От  родителей детям передается генетическая информация о специфической структуре и функциях всех белков данного организма. Синтезированные белки выполняют многообразные функции: ускоряют химические реакции (белок – катализатор), выполняют транспортную функцию, структурную, защитную функции, участвуют в передаче сигналов от одних клеток к другим и таким образом реализуют наследственную информацию. Поэтому белки называют также протеинами (от греч. 

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>proteos –

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>первый ).

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>На долю белков внутри клетки приходится более половины их сухого вещества. Белки составляют 10 – 18 % от общей массы клетки. Это высокомолекулярные полипептиды с молекулярной массой от 6000 до           1 млн. Д и выше. В организме человека встречается около 5 млн. типов белковых молекул, отличающихся по своей массе, структуре и функциям не только друг от друга, но и от белков других организмов. Из них насчитывается около 50 000 индивидуальных белков. Видовая и индивидуальная специфичность набора белков в данном организме определяет особенности его строения и функционирования. Набор белков в дифференцирующихся клетках одного организма определяет морфологические и функциональные особенности каждого типа клеток.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Несмотря на такое разнообразие и сложность строения, все белки построены из мономерных единиц. В белках человеческого организма такими мономерами служат 20 из нескольких сотен известных в природе аминокислот. Аминокислоты связываются между собой особой ковалентной связью, называемой пептидной. Линейная последовательность аминокислот в белке уникальна для каждого индивидуального белка; информация о ней содержится в участке молекулы ДНК, называемой геном.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Белки, входящие в состав живых организмов, включают сотни и тысячи аминокислот. Порядок их соединения в молекулах белков самый разнообразный, чем и определяется различие свойств белков.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Полипептидные цепи за счёт внутримолекулярных взаимодействиях образуют пространственные структуры – конформации белков.                    Изменения последовательности аминокислот в белках могут приводить к изменению пространственной структуры и функций данных белков и развитию заболеваний.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>По своему составу белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. Сложные белки помимо аминокислот имеют в своем составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Соответственно они носят названия нуклеопротеидов, липопротеидов, гликопротеидов, фософо- и металлопротеидов.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Одним из интересных свойств белков является процесс денатурации, в ходе которой происходит утрата белковой молекулы своей структурной организации. Денатурация может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением рентгеновскими лучами и другими воздействиями. Вначале разрушается самая слабая структура – четвертичная, затем третичная, вторичная и при наиболее жестких условиях – первичная. Если при изменении условий среды первичная структура молекулы остается неизменной, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается и структура белка. Процесс восстановления структуры денатурированного белка называется ренатурация.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Это свойство белков полностью восстанавливать утраченную структуру широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления медицинских препаратов, например вакцин и сывороток для получения пищевых концентратов, сохраняющих в высушенном виде свои питательные свойства.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>К числу актуальных проблем современности относится химический синтез белка.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Растения способны синтезировать аминокислоты и белки, используя в качестве источника азота неорганические соединения. Животные же для нормального существования должны получать белки с пищей. В процессе пищеварения белки расщепляются на аминокислоты, которые всасываются в кишечнике, током крови разносятся по всему организму и служат строительным материалом, из которого организм создает белки своего тела. Таким образом, белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. В настоящее время, в промышленном масштабе выпускается дипептид аспартам, обладающий почти в 200 раз более сладким вкусом, чем сахароза. Однако часть необходимых для жизни аминокислот организм может вырабатывать сам из других азотосодержащих соединений, поступающих с пищей. Другую же часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде с белковой пищей. Такие аминокислоты получили название незаменимых. При недостаточном поступлении этих аминокислот нарушается нормальное существование организма.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>В перспективе химия способна обеспечить потребность человечества в аминокислотах (белках), путем непосредственного синтеза.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>В настоящее время наиболее перспективным представляется микробиологический синтез белков из углеводородов нефти. В конце 50-х годов 20 века были найдены микроорганизмы, способные питаться парафиновыми углеводородами. При этом из тонны углеводородов получается около тонны полноценных белковых веществ. В образовавшейся массе также содержатся витамины группы 

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>B<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>. Собестоимость такого белка  ниже в 10-15 раз чем собестоимость белков мяса.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Получение синтетическим путем аналогов природных пептидов и белков может способствовать выяснению механизмов действия этих соединений в клетке, установлению взаимосвязи их активности с пространственным строением, созданию новых лекарственных средств.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Проблема химического синтеза белка, кроме того тесно связана с задачей синтеза полноценных продуктов питания. Темпы развития сельскохозяйственного  производства не позволяют полностью удовлетворять потребность человечества в белках. Одним из путей решения этой проблемы является создание искусственного пищевого белка. В этой области ведутся широкие исследования, в результате которых возникло и развивается производство кормовых дрожжей на основе углеводородов нефти и отходов промышленности. Полученная белковая масса используется как корм в животноводстве.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Таким образом белки являются важнейшим высокомолекулярным соединением, являющимся многофункциональным химическим комплексом. Наша жизнь всецело зависит от химии белков, что позволяет утверждать, что белки – это основа жизни.

<span style=«font-weight: bold; font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>1.История исследования

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Белок попал в число объектов химических исследований 250 лет тому назад. В 1728 году итальянский ученый Якопо Бартоломео Беккари получил из пшеничной муки первый препарат белкового вещества — клейковины. Он подверг клейковину сухой перегонке и убедился, что продукты такой перегонки были щелочными. Это было первое доказательство единства природы веществ растительного и животного царств. Он опубликовал результаты своей работы в 1745 году, и это была первая статья о белке.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>В XVIII — начале XIX веков неоднократно описывали белковые вещества растительного и животного происхождения. Особенностью таких описаний было сближение этих веществ и сопоставление их с веществами неорганическими.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Важно отметить, что в это время, еще до появления элементного анализа, сложилось представление о том, что белки из различных источников — это группа близких по общим свойствам индивидуальных веществ.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>В 1810 году Жозеф Гей-Люссакк и Луи Тенар впервые определили элементный состав белковых веществ. В 1833 году Ж. Гей-Люссак доказал, что в белках обязательно присутствует азот, а вскоре было показано, что содержание азота в различных белках приблизительно одинаково. В это же время английский химик Джон Дальтон попытался изобразить первые формулы белковых веществ. Он представлял их довольно просто устроенными веществами, но чтобы подчеркнуть их индивидуальное различие при одинаковом составе, он прибег к изображению молекул, которые бы сейчас назвали изомерными. Однако понятия изомерии во времена Дальтона еще не было.

<span lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>                      рис. 1. Формулы белков Д. Дальтона.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>
Одной из самых распространенных теорий доструктурной органической химии была теория радикалов — неизменных компонентов родственных веществ. В 1836 году голландец Г. Мульдер высказал предположение о том, что все белки содержат один и тот же радикал, который он назвал протеином (от греческого слова «первенствую», «занимаю первое место»).

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>В середине XIX века были разработаны многочисленные методы экстракции белков, очистки и выделения их в растворах нейтральных солей. В 1847 году К. Рейхерт открыл способность белков образовывать кристаллы. В 1836 году Т. Шванн открыл пепсин — фермент, расщепляющий белки. В 1856 году Л. Корвизар открыл еще один подобный фермент — трипсин. Изучая действие этих ферментов на белки, биохимики пытались разгадать тайну пищеварения. Однако наибольшее внимание привлекли вещества, получающиеся в результате действия на белки протеолитических ферментов (протеаз, к ним относятся вышеприведенные ферменты): одни из них были фрагментами исходных молекул белка (их назвали пептонами), другие же не подвергались дальнейшему расщеплению протеазами и относились к известному еще с начала века классу соединений — аминокислот (первое аминокислотное производное — амид аспарагин был открыт в 1806 году, а первая аминокислота — цистин в 1810). Аминокислоты в составе белков впервые обнаружил в 1820 году французский химик Анри Браконно. Он применил кислотный гидролиз белка и в гидролизате обнаружил сладковатое вещество, названное им глицином. В 1839 году было доказано существование в составе белков лейцина, а в 1849 году Ф. Бопп выделил из белка еще одну аминокислоту — тирозин.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>К концу 80-х гг. XIX века из белковых гидролизатов было выделено уже 19 аминокислот и стало медленно укрепляться мнение, что сведения о продуктах гидролиза белков несут важную информацию о строении белковой молекулы. Тем не менее, аминокислоты считались обязательным, но неглавным компонентом белка.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Немецким химиком Э.Фишер была разработана пептидная теория, получившая общее признание во всем мире.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Немаловажно, что Фишер построил план исследования, резко отличающийся от того, что предпринималось раньше, однако учитывающий все известные на тот момент факты. Прежде всего он принял, как наиболее вероятную гипотезу о том, что белки построены из аминокислот, соединенных амидной связью:

/>

<span lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Рис.2. Амидная связь 
          по представлению Фишера.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Такой тип связи Фишер назвал (по аналогии с пептонами) пептидной. Он предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга (амфотерность белков, как сказали бы сейчас).

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Решение проблемы строения белка Фишер разделил, сведя ее к следующим положениям:

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>1) Качественное и количественное определение продуктов полного гидролиза белков.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>2) Установление строения этих конечных продуктов.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>3) Синтез полимеров аминокислот с соединениями амидного (пептидного) типа.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>4) Сравнение полученных таким образом соединений с природными белками.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>В дальнейшем пептидная теория Фишера была многочисленно пересмотрена и дополнена.

<span style=«font-weight: bold; font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>2. Аминокислотный состав белка

<span style=«font-weight: bold; font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Общие структурные особенности

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Белки являются полимерными молекулами, мономерами которых являются аминокислоты. Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 100, однако некоторые из них обнаружены лишь в определенном сообществе организмов или даже в одном их виде. Нами известно 20 α-аминокислот, постоянно встречающихся во всех белках. Но все они обладают общей структурной особенностью – наличием амино- и карбоксильной групп, соединенных с одним и тем же α-углеродным атомом. 

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>R<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»> – радикал аминокислот – в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.

/>

<span lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Рис.3. общая структурная

<span lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>формула α-аминокислот.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>α-аминокислоты – кристаллические вещества, растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Это свойство нашло отражение в названии первого гомолога в ряду α-аминокислот – глицина, явившегося также первой α-аминокислотой, обнаруженной в природном материале.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Первой открытой аминокислотой был аспаргин, выделенный из сока спаржи (

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>asparagus<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>).

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>В водных растворах при нейтральном значении 

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>pH<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»> α-аминокислоты существуют в виде биполярных ионов.

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>В отличие от 19 остальных α-аминокислот, пролин – это единственная аминокислота, радикал которой связан как с α-углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру. Особенно богат пролином основной белок соединительной ткани — коллаген. В составе коллагена пролин, чередуясь с гидроксипролином способствует созданию стабильной трёхспиральной структуры коллагена, придающей молекуле прочность.

/>

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>19 из 20 аминокислот содержат в α-положении асимитричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти аминокислоты в природе могут находиться в двух разных изомерных формах – 

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>L<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»> и<span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>D<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>. Исключение составляет глицин, который не имеет ассиметричного α-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только <span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>L-<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>изомеры аминокислот.

/>

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>Чистые 

<span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>L<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>- или <span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>D<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментативно превращаться в эквимолярную 
смесь <span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>L<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>- и <span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>D<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>- изомеров. Это процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой   <span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>L<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>-аминокислоты при данной температуре идет с определенной скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возоаста людей и животных. Так, в твердой эмали зубов имеется белок дентин, в котором <span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>L<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>-аспартат переходит в <span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>D<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01» в год. В период формирования зубов в дентине содержится только      <span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>L<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>-изомер, поэтому по содержанию <span style=«font-size: 14pt;» lang=«en-US» xml:lang=«en-US»>D-<span style=«font-size: 14pt;» lang=«ru-RU» xml:lang=«ru-RU»>аспартата можно рассчитать возраст обследуемого.

<sp

еще рефераты
Еще работы по биологии. химии