Реферат: Белки

<m:mathPr> <m:mathFont m:val=«Cambria Math»/> <m:brkBin m:val=«before»/> <m:brkBinSub m:val="--"/> <m:smallFrac m:val=«off»/> <m:dispDef/> <m:lMargin m:val=«0»/> <m:rMargin m:val=«0»/> <m:defJc m:val=«centerGroup»/> <m:wrapIndent m:val=«1440»/> <m:intLim m:val=«subSup»/> <m:naryLim m:val=«undOvr»/> </m:mathPr>

Якутская ГородскаяНациональная Гимназия

Р Е Ф Е Р А Т

На тему: «Белки»

Выполнил: Лугинов А.А.

Проверила:Кисиляхова В.Н.

Якутск 2007 год.

Содержание

Введение…………………………………………………………………………….3 История изучения ………………………………………………………………….4 Структура белка …………………………………………………………………....5

·

Свойства…………………………………………………………………………….7

·

Синтез белков………………………………………………………………………8

·

Функции белков в организме……………………………………………………...9

·

Белки в обмене веществ…………………………………………………………..11 Приложение……………………………………………………………………….12 Использованная литература……………………………………………………...13

Введение

Белки́(протеины) — сложные высокомолекулярные природные органические вещества,построенные из аминокислот, соединённых пептидными связями (т.е. белки — этолинейные полимеры аминокислот). Последовательность аминокислот в белкеопределена геном и зашифрована в генетическом коде. Хотя на первый взгляд можетпоказаться, что наличие «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразиебелковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: дляцепочки всего из 5 аминокислот оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочкаиз 100 аминокислот (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130вариантах. Для выполнения определённой функции зачастую требуется совместноеучастие нескольких разных белков. Белки часто связываются, формируя стабильныекомплексы. Определениe аминокислотной последовательности первого белка,инсулина, методом секвенирования белков принесло Фредерику Сэнгеру Нобелевскуюпремию в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков — гемоглобина имиоглобина — были разрешены методом дифракции рентгеновских лучей,соответственно, Максом Перутцем и Джоном Кендрю в 1958 году, за что в 1962 ониполучили Нобелевскую премию по химии.

Историяизучения

Название«протеин» (синоним «белку») происходит от греч. πρώτα;(«прота»), то есть — «главным образом важности». Белки были выделены вотдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результатте работфранцузского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмеченосвойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания иликислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичныйбелок»), белок из крови, фибрин и глютен из зерна пшеницы. Голландскийхимик Герхард Мёлдер провёл анализ состава белков и обнаружил, что практическивсе белки имеют одинаковую эмпирическую формулу. Термин «белок» дляобозначения подобных молекул был предложен в 1838 сотрудником Мёлдера ЯкобомБерцелиусом. Мёлдер также определил продукты разрушения белков — аминокислоты идля одной из них (лейцина) почти точно определил молекулярную массу — 131Дальтон. Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926года, когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии — лауреатНобелевской премии) показал, что фермент уреаза была белком.

Изучениюбелков препятствовала сложность их выделения. Поэтому первые исследованиябелков проводились с использованием тех полипептидов, которые могли бытьочищены в большом количестве, т.е. белках крови, куриных яиц, различныхтоксинах и пищеварительных/метаболических ферментах, которые можно быловыделить в местах забоя скота. В конце 1950-х компания Армор Хот Дог К (ArmourHot Dog Co) смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А,которя стала экспериментальным обьектом для многих учёных.

Идея о том,что вторичная структура белков образуется в результате образования водородныхсвязей между аминокислотами была высказана Уильямом Астбури в 1933, но ЛайнусПолинг считается первым учёным, который смог успешно предсказать вторичнуюструктуру белков. Позднее Уолтер Каузман, опираясь на работы КаяЛиндерсторма-Лэнга, внёс весомый вклад в понимание законов образованиятретичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий. В1949 Фред Сэнгер определил аминокислотную последовательность инсулина,продемонстрировав таким способом, что белки — это линейные полимерыаминокислот, а не их разветвлённые (как у некоторых сахаров) цепи, коллоиды илициклолы. Первые структуры белков, основанные на дифракции рентгеновских лучейна уровне отдельных атомов были получены в 1960-х и с помощью ЯМР в 1980-х. В2006 Банк Данных о Белках (Protein Data Bank) содержал около 40 000 структур белков.В настоящее время криоэлектронная микроскопия больших белковых комплексов ипредсказание малых белков и доменов больших белков с помощью компьютерныхпрограмм по точности приближаются к разрешению структур на атомном уровне.

Структура белка

Молекулыбелков представляют собой линейные полимеры, состоящие из 20 основныхα-L-аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, измодифицированных основных аминокислот (правда модификации происходят уже послесинтеза белка на рибосоме). Для обозначения аминокислот в научной литературеиспользуются одно- или трёхбуквенные сокращения.

Приобразовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH2) однойаминокислоты с α-карбоксильной группой (-СООН) другой аминокислоты образуютсяпептидные связи. Концы белка называют С- и N- концом (в зависимости от того,какая из групп концевой аминокислоты свободна: -COOH или -NH2, соответственно).При синтезе белка на рибосоме, новые аминокислоты присоединяются к C-концу,поэтому название пептида или белка даётся путём перечисления аминокислотныхостатков начиная с N-конца.

Белки длинойот 2 до 100 аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большейстепени полимеризации — протеинами, хотя это деление весьма условно.

Последовательностьаминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данногобелка. Эта информация представлена в виде поcледовательности нуклеотидов,причем одной аминокислоте соответсвует одна или несколько последовательностейиз трех нуклеотидов — так называемых триплетов или кодонов. То, какаяаминокислота соответствует данному кодону в мРНК определяется генетическимкодом, который может несколько отличаться у разных организмов.

Гомологичныебелки (выполняющие одну функцию и предположительно имеющие общее эволюционноепроисхождение, например, гемоглобины) разных организмов имеют во многих местахцепи различные аминокислотные остатки, называемые вариабельными, впротивоположность консервативным, общим остаткам. По степени гомологии возможнаоценки эволюционного расстояния между таксонами.

Простые исложные белки

Выделяютпростые и сложные белки. Простые белки содержат только аминокислоты, связанныев цепочку. Сложные белки имеют также неаминокислотные группы. Этидополнительные группы в составе сложных белков называются «простетическимигруппами». Многие белки эукариот, например, имеют полисахаридные цепи, которыепомогают белку принимать нужную конформацию и придают дополнительнуюстабильность. Дисульфидные мостики также играют роль как элементы необходимыепри принятии белком правильной 3-х мерной формы, и являются главным компонентомсложных белков. Но важно заметить, что в основном только эукариоты способны насинтезирование сложных белков (протеидов), так как прокариоты не имеютдостаточно компартментализации для создания дополнительных изменений,присутствующих в сложных белках, и даже если могут это делать впериплазматическом пространстве, то это случается либо редко, либонеэффективно.

Уровниструктуры белка

Кромепоследовательности аминокислот (первичной структуры), крайне важна трехмернаяструктура белка, которая формируется в процессе фолдинга (от англ. folding,т.е. сворачивание). Показано, что несмотря на огромные размеры молекул,природные белки имеют лишь одну конформацию, а утратившие структуру белкитеряют свои свойства.

Выделяютчетыре уровня структуры белка:

Первичнаяструктура — последовательность аминокислотных остатков в полипептиднойцепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы- сочетания аминокислот, важных для функции белка. Консервативные мотивысохраняются в процессе эволюции видов, по ним можно предсказать функциюнеизвестного белка.

Вторичнаяструктура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи,стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Нижеприведены некоторые распространенные типы вторичной структуры белков:

·

Третичная структура

— пространственное строение полипептиднойцепи — взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированноевзаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизациитретичной структуры принимают участие:

·

Четверичная структура

— субъединичная структура белка. Взаимноерасположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белковогокомплекса.

Такжевыделяют:

·

Свойства

Размер белкаможет измеряться в числе аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса), чащеиз-за величины молекулы производной единице — килодальтонах (кДа). Белкидрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53кДа. Самые большие известные в настоящее время белки, титины, являютсякомпонентом саркомеров мускулов, их молекулярная масса — 3,000 кДа и общаядлина 27,000 аа [1].

Белки такжехарактеризуются изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды [[рН], прикоторой молекула данного белка не несёт электрического заряда. Например, чембольше в белке гидроксильных (основных) остатков, тем выше его pI. Такой белокназывается основным. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами частоотносятся к основным белкам. Примером таких белков служат гистоны.

По степенирастворимости в воде белки бывают растворимыми (гидрофильные) и (гидрофобные).К последним относятся большинство входящих в состав биологических мембранинтегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидамимембраны.

Денатурация

Как правило,белки сохраняют структуру и следовательно физико-химические свойства, например,растворимость в условиях, таких как температура и рН, к которым приспособленданный организм. Резкое изменение этих условий, например, нагревание илиобработка белка кислотой приводит к потере четвертичной, третичной и вторичнойструктур белка, называемой денатурацией. Самым известный случай денатурациибелка — это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокойтемпературы растворённый в воде, прозрачный белок овоальбумин становитсяплотным, нерастворимым и непрозрачным.

Денатурация внекоторый случаях обратима, как в случае преципитации водорастворимых белков спомощью солей аммония и используется как способ их очистки.

Синтезбелков

Химическийсинтез

Короткие белкимогут быть синтезированы химическим путём с помощью группы методов, которыеиспользуют органический синтез, например, химическое лигирование. Большинствометодов химического синтеза проходят в направлении от С-конца к N-концу, впротивоположность биосинтезу. Таким образом можно получить короткийиммунногенный пептид (эпитоп), необходимый для получения антител путём инъекциив животных или получения гибридом. Химический синтез позволяет вводитьискусственные т.е. не встречающиеся в обычных белках аминокислоты, например, сприсоединять флуоресцентные пробы к боковым цепям аминокислот. Химическиеметоды синтеза неэффективны при длине белков более 300 аминокислот, кроме того,искусственные белки могут иметь неправильную третичную структуру и уаминокислот искусственных белков отсутствуют посттрансляционные модификации.

Биосинтезбелков

Белкисинтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации,закодированной в генах. Каждый белок состоит из уникальной последовательностиаминокислот, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена,кодирующего данный белок. Генетический код состоит из трёхбуквенных«слов», называемых кодонами, каждый кодон отвечает за присоединение кбелку одной аминокислоты, например, АУГ соответсвует метионину. Поскольку ДНКсостоит из четырёх типов нуклеотидов, общее число возможных кодонов равно 64,так как в белках используется 20 аминокислот, многие аминокислоты определяютсяболее, чем одним кодоном. Гены, кодирующие белки сначала транскрибируются впоследовательность нуклеотидов матричной РНК (мРНК) белками РНК-полимеразами.

У прокариотмРНК может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белковсразу после транскрипции, а у эукариот она транспортируется из ядра вцитоплазму, где находятся рибосомы. Скорость синтеза белков выше у прокариот иможет достигать 20 аминокислот в секунду [2].

Процесссинтеза белка с мРНК называется трансляцией. Во время начальной стадиибиосинтеза белков, инициации, обычно метиониновый кодон, узнаётся малойсубъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициацииприсоединена метиониновая транспортная РНК (тРНК). После узнавания стартовогокодона к малой субъединице присоединяется большя субъединица и начинаетсявторая стадия трансляции — элонгация. При каждом движении рибосомы от 5' к 3' концумРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между тремянуклеотидами (кодоном) мРНК и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК,которой присоединена соответствующая аминокислота. Синтез пептидной связикатализируется рибосомальной РНК рРНК, образующей пептидилтрансферазный центррибосомы.Р ибосомальная рРНК катализирует образование пептидной связи междупоследней аминокислотой растущего пептида и аминокислотой, присоединённой ктРНК, позиционируя атомы азота и углерода в положениии, благоприятном дляпрохождения реакции. Ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяютаминокислоты к их тРНК. Третья и последняя стадия трансляции, терминация,происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторытерминации гидролизуют последнюю тРНК от белка, прекращая его синтез. Такимобразом, белки всегда синтезируются от N- к C- концу.

Функциибелков в организме

Так как идругие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновыекислоты, белки — необходимые компоненты всех живых организмов, и участвуют вкаждом внутреннем процессе клетки. Они являются обязательными компонентами впитании человека и животных, так как не все необходимые аминокислоты могутсинтезироваться в организме, и должны поступать из еды. Через процесспищеварения животные разлагают поглощенные белки при помощи ферментов (такжебелковой природы) на свободные аминокислоты, которые потом можно использоватьдля синтезирования белков этого организма.

Белкиосуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в составклеточных структур — органелл или секретируются во внеклеточное пространство.

Каталитическаяфункция

Наиболеехорошо известная роль белков в организме — катализ различных химическихреакций. Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическимисвойствами, т.е. каждый фермент катализирует одну или несколько сходныхреакций. Ферменты принимают участие в большинстве реакций переваривания сложныхмолекул анаболизма и их синтеза катаболизма, а также репликации и репарации ДНКи синтезе РНК. Известно несколько тысяч ферментов, среди них, например, пепсин,расщепляет белки в процессе пищеварения. В процесс пострансляционноймодификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на другихбелках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками[3]. Ускорениереакции в результате ферментативного катализа иногда огромно, например, реакция, катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой протекает в 1017 быстреенекатализируемой (78 миллионов лет без фермента, 18 миллисекунд с участиемфермента)[4]. Молекулы, которые изменяются в результате реакции иприсоединяемые ферментом, называются субстратами.

Хотя ферментыобычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействуютс субстратом, и еще меньшее количество, в среднем 3-4 аминокислоты, часторасположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотнойпоследовательности, напрямую участвуют в катализе[5]. Часть фермента, которыеприсоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называетсяактивным центром фермента.

Структурнаяфункция

Структурныебелки, как своего рода арматура, придают форму жидкому внутреннему содержимомуклетки. Большинство структурных белков являются филаментозными белками, например,мономеры актина и тубулина — это глобулярные, растворимые белки, но послеполимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет,который позволяет клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин — основныекомпоненты соединительной ткани, например, хряща, а из другого структурногобелка кератина состоят волосы, ногти, перья и некоторые раковины.

Защитнаяфункция

Белки,входящие в состав крови, участвуют в защитном ответе организма как наповреждение так и от атаки патогенов. Примерами первой группы белков служатфибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови, а антитела(иммуноглобулины), нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки.Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, просоединяются кчужеродным для данного организма веществам, антигенам и тем самым нейтрализуютих, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться вмежклеточное пространство или закреплаться в мембранах специализированныхВ-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами. В то время как ферменты имеютограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение ксубстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкостьприсоединения антител к антигену ничем не ограничено.

Регуляторнаяфункция

Многиепроцессы в организме регулируются небольшими белковыми молекулами,полипептидными гормонами и цитокинами. Примеры этих белков, соответственно,инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови и фактор некрозаопухолей, который передаёт сигналы воспаления.

Транспортнаяфункция

Растворимыебелки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство(афинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации и легкоего высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортныхбелков служит гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальнымтканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки,найденные во всех царствах живых организмов.

Некоторыемембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки,изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем(гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы)молекул. Мембранные белки содержат внутренние каналы, которые позволяют такиммолекулам перемещаться внутрь или наружу. Многие ионные каналы специализируютсяна транспорте только одного иона, так калийные и натриевые каналы часторазличают эти сходные ионы и пропускают только один из них.

Запасная(резервная) функция белков

К таким белкамотносятся так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания дляразвития плода; белки яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) такжевыполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков несомненноиспользуется в организме в качестве источника аминокислот, которые в своюочередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующихпроцессы метаболизма. При полном расщеплении <st1:metricconverter ProductID=«1 г» w:st=«on»>1 г</st1:metricconverter> белка выделяется 17,6 кДжэнергии.

Рецепторнаяфункция

Белковыерецепторы могут быть как находящимися в растворе, так и встроенными в клеточнуюмембрану молекулами. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которыйс помощью конформационных изменений передаётся на другую часть молекулы,активирующую передачу сигнала на другие клеточные компоненты. У многихрецепторов часть, молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой (рецептор),находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал (эффектор) внутри.

Моторная исократительные функции

Целый классмоторных белков, участвует как в макро-движениях организма, например,сокращении мышц (миозин), так и в активном и направленном внутриклеточномтранспорте (кинезин, динеин).

Белки вобмене веществ

Большинствомикроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот, атакже две дополнительные каталитические аминокислоты — селеноцистеин иселенометионин. Животные должны получить некоторые из этих аминокислот их пищи.

Основныеферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа, котораякатализирует первый этап в образовании лизина, метионина и треонина изаспартата, отсутствуют у животных. Аминокислоты, которые не могут бытьсинтезированы этими организмами, называются незаменимыми. Но если аминокислотыесть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспортааминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей.

Животныеполучают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются впроцессе пищеварения, который обычно начинается с денатурации белка путёмпомещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемыхпротеазами. Некоторые аминокислоты, полученные в результатае пищеварения,используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу впроцессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса. Использование белка вкачестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когдасобственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии.Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма.

Приложение

Структура Белков — 3-х мерная структурамиоглобина с выделенными α спиралями.

Схематическоеизображение первичной структуры белка. Как видно, различные R-группыаминокислотных остатков образуют ответвления от основной цепи, построенной изодинаковых звеньев.

СтруктураБелков — Примеры изображения трёхмерной структуры биологической единицы белка.Слева — «палочковая» модель, с изображением всех атомов и связеймежду ними. Цветами показаны элементы. В середине изображены структурныемотивы, α-спирали и β-листы. Справа изображена контактная поверхностьбелка, на основании Ван-Дер-Ваальсовых радиусов атомов. Цветами показаныособенности активности участков.

Сравнительный размер белков. Слева направо:Антитело (IgG), гемоглобин, инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) andглютаминсинтетаза (фермент)

Необратимаяденатурация белка куриного яйца под воздействием высокой температуры

Мышиное антителопротив холеры, присоединённое к углеводородному антигену

Использованная литература:

·

http://ru.wikipedia.org

еще рефераты

Еще работы по биологии. химии

Реферат по биологии. химии

Аминокислоты

29 Августа 2013