Реферат: Исследование некоторых физико-химических свойств протеиназы Penicillium wortmannii

--PAGE_BREAK--Таблица 1
Получение препарата протеиназы из культуральной жидкости Penicilliumwortmannii2091

осаждением органическими растворителями.

--PAGE_BREAK--


Контролем служила среда, где вместо фермента была добавлена дистилированная вода в аликвотном количестве.

Согласно полученным результатам, препарат протовортманин наиболее эффективен при получении белкового гидролизата.

В дальнейшем нами были определены условия эффективной работы фермента. Наши исследования ограничивались изучением влияния гидромодуля среды, температуры, продолжительности гидролиза, дозировки препарата, т. е. параметров, играющих решающее значение для разрабатываемой технологии и влияющих на экономику процесса.

Протеолитические ферменты катализируют реакцию расщепления белков с участием воды. В связи с этим важным моментом в подборе условий гидролиза является определение минимального гидромодуля для высокого гидролиза субстрата.

Постановка эксперимента заключалась в следующем: в семь колб объёмом в 100см3вносили по 10 г гомогената шквары, затем одновременно раствор ферментного препарата и соответствующий объём воды. После внесения фермента и воды колбы закрывали и ставили на 3 часа в ультратермостат при 50оС. Результаты эксперимента оценивали по степени накопления аминного азота (рис.6). Как видно на рисунке 6 для активного гидролиза белков сырья достаточен гидромодуль гомогенат / вода = 1/1: 1,5. Дальнейший рост содержания воды в среде увеличения степени гидролиза не даёт.

Решающее значение в ферментативных реакциях имеет температура: при низких температурах фермент может быть практически не активен, а высокие температуры могут привести к инактивации фермента. Поэтому при постановке этого эксперимента особое внимание уделялось поддержанию строгого температурного режима. Эксперимент проводился в трёх поверхностях. В 15 колб по 100см3 вносили 10 г гомогената. Колбы помещали в термостаты при температурах 20, 30, 40, 50, 60оС. Затем вносили по 3см3 фермента и 12см3 воды (согласно ранее полученным данным), плотно закрывали и вели гидролиз в течение 3 часов. По истечению 3 часов из каждой колбы отбирали по 10см3 субстрата и определяли аминный азот по методике Серенсена. Результаты представлены на рис. 7. Как видно на рис.7 наибольшее накопление аминного азота, а, следовательно, и максимальная степень гидролиза наблюдается при температуре 50оС. При температурах 20, 30, 40оС гидролиз, видимо, идёт не до конца, т. е. эти температуры не обеспечивают достаточной катализирующей способности ферментного препарата и требуют увеличения продолжительности процесса гидролиза, что с точки зрения технологического процесса очень невыгодно.

Температура 60оС приводит, по-видимому, к частичной инактивации фермента. Дальнейшее увеличение температуры приведёт, скорее всего к полной инактивации фермента, поэтому исследование действия ферментного препарата при температурах выше 60оС не имеет смысла.

Таким образом, оптимальная температура гидролиза субстрата препаратом из Penicillium wortmannii 2091 равна 50оС.
<img width=«676» height=«516» src=«ref-1_792219098-9828.coolpic» v:shapes="_x0000_s1083 _x0000_s1081 _x0000_s1079 _x0000_s1082">  



<img width=«655» height=«516» src=«ref-1_792228926-8122.coolpic» v:shapes="_x0000_s1089 _x0000_s1088 _x0000_s1086 _x0000_s1085 _x0000_s1084">       продолжение
--PAGE_BREAK--



Дальнейшим этапом нашей работы было определение дозировки препарата. Дозировка препарата в большей степени отражается на экономической стороне процесса, так как ферментные препараты пока ещё имеют достаточно высокую стоимость. Эксперимент проводился по аналогии с предыдущим с учётом оптимальной температуры и внесением различного количества ферментного препарата. Фермент вносили (по ПА) в количестве 2,0, 2,5, 3,0, 4,0, 5,0 ед. (в расчёте на 10 г гомогената). После трёх часов гидролиза определяли аминный азот. Результаты представлены на рис.8.

Исходя из полученных в ходе эксперимента данных можно сделать вывод о целесообразности внесения 4,0 ед. (по ПА) ферментного препарата в расчёте на 10 г белкового сырья.

Время гидролиза, необходимое для течения реакции, отражается на продолжительности всего технологического процесса. Именно с целью определения минимального времени гидролиза с максимальным эффектом накопления аминного азота был поставлен следующий эксперимент: гомогенат в количестве 40 г, с выбранным гидромодулем, помещали в термостат при 50оС и добавляли раствор фермента в оптимальном количестве. Пробы отбирали каждый час с момента внесения фермента. Эксперимент проводился в трёх повторностях.

Анализируя результаты можно сказать, что первые пять часов идёт накопление аминного азота, следовательно, гидролиз ещё не окончен и целесообразно его продолжать. После 6 – 7 часов гидролиза изменение аминного азота незначительно, т. е. процесс гидролиза, видимо, находится на стадии завершения.

Таким образом, оптимальная продолжительность процесса гидролиза укладывается в 6 часов.

Для того, чтобы судить о ценности полученного гидролиза была проведена оценка полученного продукта в сравнении с исходным сырьём (табл. 6).



<img width=«655» height=«516» src=«ref-1_792237048-7940.coolpic» v:shapes="_x0000_s1095 _x0000_s1094 _x0000_s1090 _x0000_s1091 _x0000_s1092">  



Таблица 6.

Характеристика химического состава исследуемых продуктов.

Показатель

Гомогенат шквары

Гидролизат шквары

Плотность, кг/м3

1,005

1,005

рН

7,75

7,40

Сухие вещества, %

8,4

8,4

Жир, %

2,2

2,2

Общий азот, %

7,25

7,25

Белковый азот водорастворимый, %

2,5

0,91

Аминный азот, мг/г

1,6

11,0

Вязкость

42

4,2



Анализируя данные таблицы 6 можно сделать следующие выводы: полученный гидролизат значительно отличается по свойствам от исходного продукта. Гидролизат шквары характерен накоплением большого количества свободных аминокислот, о чём свидетельствует резкое увеличение аминокислот азота и снижение рН среды. Как показали наши исследования, заметные изменения произошли во фракционном составе белковых компонентов. В результате гидролиза высота нерастворённого осадка продукта уменьшилась в 4 раза, почти в 4 раза уменьшилось содержание водорастворимых белков. Накопление низкомолекулярных продуктов распада белков, видимо, является причиной потери желирующих свойств водорастворимой фракции и снижения вязкости среды в 10 раз.

Снижение жира практически не изменилось, т. е. фермент не обладает липазной активностью. Анализ свойств гидролизата дал возможность судить о ценности белкового продукта, полученного из шквары и возможности использования его в производстве в качестве заменителя основного сырья.

Мясная промышленность располагает большими резервами увеличения выработки ценных пищевых продуктов. В настоящее время большое внимание уделяется рациональному использованию малоценных продуктов убоя и переработки птицы для получения белковых гидролизатов, которые находят широкое применение не только как компонент пищи, но и как диетический продукт для лечебного питания.

Питательная ценность белковых пищевых гидролизатов зависит от технологии их производства. В мировой практике широко используются процессы кислотного и щелочного гидролиза белков. Однако они имеют ряд недостатков. Так при щелочном гидролизе практически полностью разрушается серин, треонин, аргенин, цистеин. Полученные гидролизаты обладают неприятным вкусом. Кислотный гидролиз протекает быстрее и более специфично. Ферментативный гидролиз лишён этих недостатков, что позволяет значительно повысить питательную ценность получаемых продуктов и имеет ряд преимуществ. При его применении исключается жесткое воздействие на белковые молекулы, распад аминокислот, возможен подбор системы ферментов и условий процесса, что позволяет создать оптимальную технологию переработки разных видов белкового сырья. Путём подбора ферментов можно добиться получения гидролизата без горького привкуса.
ГЛАВА 4. МЕТОДИЧЕСКАЯ ЧАСТЬ.
4.1 Межпредметность – современный принцип обучения.
 Совершенствование содержания образования в школе опирается на комплексное использование в обучении межпредметных связей. Это является одним из критериев отбора и координации учебного материала в программах смежных предметов.

Межпредметные связи всесторонне влияют на процесс обучения – от постановки задач до его организации и результатов. Им свойственны методологические, формирующие (образовательные, развивающие, воспитывающие) и конструктивные (системообразующие) функции в предметной системе обучения. Полифункциональность межпредметных связей определяет неоднозначность их понятийной трактовки. Наиболее полная реализация возможностей межпредметных связей, проявление всех их функций в единстве достигаются, когда межпредметные связи функционируют в процессе обучения как самостоятельный принцип построения локальных дидактических систем [21].

Рассмотрение межпредметных связей в русле методологических основ  обучения позволяет видеть в них дидактическую форму общенаучного принципа системности. Они вносят системообразующее начало в предметное обучение, обеспечивают целостность процесса обучения, выполняя в нем обобщающие функции (методологическую, формирующую, конструктивную).

Межпредметные связи способствуют повышению теоретического и научного уровня обучения, их осуществление способствует приобщению школьников к системному методу мышления; формируют научное мировоззрение учащихся; обеспечивают систему в организации предметного обучения.

Таким образом, межпредметные связи являются важным фактором совершенствования процесса обучения в целом, на всех его уровнях.

  Исходя из общности структуры учебных предметов и структуры процесса обучения, можно выделить три основных типа межпредметных связей: содержательно – информационные, операционно – деятельностные, организационно – методические.

          Межпредметные связи на основе содержания знаний можно отнести к типу содержательно – информационных. Виды связей этого типа различаются:

1.     по составу научных знаний (фактологические, понятийные, теоретические);

2.     по знаниям о познании (философские, историко-научные, семиотические, логические);

3.     по знаниям о ценностных ориентациях (диалектико-материалистические, идейно-политические, политико-экономические, эстетические, этические, правовые).

          Связи в способах учебно-познавательной деятельности и умений учащихся в обучении разным учебным предметам относят к типу операционно –деятельностных. Виды связей данного типа:

1.     практические, которые способствуют выработке у учащихся двигательных, трудовых, конструктивно – технических, вычислительных, экспериментальных, речевых умений;

2.     познавательные, которые формируют общенаучные обобщенные умения мыслительной, творческой, учебной, операционно – познавательной, самообразовательной деятельности;

3.     ценностно – ориентационные, необходимые для выработки умений оценочной, коммуникативной, художественно-эстетической деятельности, что имеет большое значение в формировании мировоззрения школьника.

           Межпредметные связи функционируют в процессе обучения и осуществляются с помощью методов и организационных форм. Это позволяет выделить вторичный, подчиненный первым двум тип организационно-методических связей, имеющих самостоятельное значение. Межпредметные связи этого типа обогащают методы, приемы и формы организации обучения.

Виды связей данного типа различаются:

1.     по способам усвоения связей в различных видах знаний (репродуктивные, поисковые, творческие);

2.     по широте осуществления (межкурсовые, внутрицикловые, межцикловые);

3.     по времени осуществления (преемственные, сопутствующие, перспективные);

4.     по способу взаимосвязи предметов (односторонние, двусторонние, многосторонние);

5.     по постоянству реализации (эпизодические, постоянные, систематические);

6.     по уровню организации учебно-воспитательного процесса (поурочные, тематические и др.);

7.     по формам организации работы учащихся и учителей (индивидуальные, групповые, коллективные).

          Межпредметные связи реализуются в различных формах организации учебной и внеурочной деятельности [9].

          Урок межпредметного характера должен удовлетворять определенным дидактическим требованиям. Урок такого типа должен иметь четко сформулированную учебно-познавательную задачу, для решения которой необходимо привлечение знаний из других предметов; обеспечить высокую активность учащихся по применению знаний из других предметов; содержать выводы мировоззренческого характера, обобщающих и опирающихся на связь, синтез знаний из разных предметов, причинно-следственные связи, сущность изучаемых явлений; вызвать положительное отношение учащихся, возбуждать у них интерес к познанию связей между знаниями из разных курсов; быть нацеленным на обобщение определенных разделов учебного материала смежных учебных предметов [9,19, 22, 25].

 

Методические приемы осуществления межпредметных связей на уроке [22].

 Обычные методы и приёмы, ориентированные на установление межпредметных связей.

Специфические для межпредметных связей, обогащающие мотивацию системы методов обучения.

1.     Домашние задания по другим предметам.

2.     Включение в изложение учителя межпредметного материала другого предмета.
3.     Беседа и воспроизведение знаний другого предмета.
4. Применение наглядных пособий, приборов, фрагментов диа- и кинофильмов.
5. Постановка проблемных вопросов.
6. Решение количественных и качественных задач, кроссвордов межпредметного характера.

7.Сообщения учащимся по материалам другого предмета.

1.     Работа с учебниками по нескольким предметам на уроке.

2.     Использование и изготовление комплексных наглядных пособий, обобщающих учебный материал нескольких предметов.

3.     Выполнение письменных самостоятельных работ, которые разрабатываются и оцениваются учителями разных предметов.

4.     Комплексные задания, межпредметные тесты, дифференцированные по предметам групповые задания.

5.     Введение межпредметных тетрадей (выполнение заданий по разным предметам, направленные на решение общей учебной проблемы).

6.     Групповая работа учителей по организации изучения межпредметных проблем.


4.2 Межпредметные связи на уроках химии.
          Реализация межпредметных связей химии с другими дисциплинами предполагает осуществление комплексного подхода к отбору учебного материала, т.е. привлечение теоретических и эмпирических сведений из смежных дисциплин для многоаспектного освещения основных вопросов школьного курса химии с целью формирования у учащихся целостных и системных знаний по предмету. Механизм формирования таких знаний – межпредметный синтез, результаты которого должны стать средством добывания новых знаний, основой дальнейшего познания и развития личности учащегося.

          Наиболее важными и перспективными для формирования научного мировоззрения и мышления школьников, их экологического образования и воспитания, формирования целостного восприятия реальных предметов и явлений являются связи химии с предметами естественно-математического цикла.

          Курс химии связан с предметами этого цикла (биологией, географией, физикой, математикой) разными видами межпредметных связей: предшествующие, сопутствующие, перспективные, понятийные, фактические, теоретические и др. [23].

          Общими для учебных предметов химии и физики, например, являются: система понятий о веществе и его строении, которая необходима для усвоения фундаментальной физико-химической теории строения вещества; система понятий об энергии. Химию, биологию и физику объединяет система понятий о материи, формах ее движения и уровнях организации. В процессе осуществления межпредметных связей «биология – химия – физика» учащиеся глубже осознают общность и особенности живых и неживых макротел, универсальность многих физико-химических законов и теорий. У них развивается диалектический метод мышления[9, 18, 21].

          Комплексный подход к отбору учебного материала для реализации межпредметных связей включает:

1.     Анализ учебного материала курса химии с целью выявления вопросов, для многоаспектного освещения которых необходимо привлечь межпредметный материал.

2.     Анализ и отбор материала смежных дисциплин, связи с которыми учитель предполагает реализовать в учебном процессе.

3.     Дозирование межпредметного материала, включаемого в содержание урока и прогнозирование предполагаемых результатов межпредметного синтеза.

          В курсе химии 8 класса преобладают предшествующие и сопутствующие связи, а в курсе химии 9 класса – сопутствующие и перспективные. В связи с этим цели реализации межпредметных связей различны. Если в 8 классе важнейшая цель – формирование у учащихся прочной понятийно-теоретической базы, на основе которой будет строиться дальнейшее изучение курса, то в 9 классе – формирование системных знаний по предмету, многоаспектное освещение изучаемого материала и расширение научного кругозора учащихся.

          С учетом этого авторы [23] предлагают следующие принципы отбора межпредметного материала к уроку:

1.     соответствие межпредметного материала направленности и специфике общеобразовательного учреждения;

2.     соответствие межпредметного материала целям и предметному содержанию обучения;

3.     направленность межпредметных связей на решение целесообразных учебных проблем;

4.     использование разнообразных видов межпредметных связей при лидирующем значении предшествующих и сопутствующих связей в 8 классе и сопутствующих и перспективных в 9 классе[23].
4.3 Методические рекомендации по реализации принципов межпредметных связей при изучении тем, связанных с понятием «ферментные препараты».
          Впервые в курсе химии понятие о ферментах как о веществах, ускоряющих химические реакции, может быть представлено при изучении темы: «Скорость химической реакции. Факторы, влияющие на скорость химической реакции», а более полно при изучении темы «Катализ». (9 класс в школах с углубленным изучением химии).

Тема урока: «КАТАЛИЗ».  (9 класс).

Методические рекомендации.

1.В начале урока проводят беседу с учащимися, в ходе которой закрепляются их знания по пройденному материалу:

        -Что такое скорость химической реакции? Приведите примеры реакций протекающих мгновенно, медленно, очень замедленно.

        -Назовите условия, которые влияют на скорость химической реакции.

        -Что такое катализатор? Какие из изученных вами реакций протекали в присутствии катализатора?

2.Учитель демонстрирует опыт окисления оксида серы (IV) в присутствии оксида железа (III). В ходе проведения опыта обсуждают ускоряющую роль катализатора в этой реакции. Учитель разъясняет, в чем состоит сущность течения каталитических реакций, сущность катализатора.  Подчеркивают, что катализаторы обладают способностью образовывать с реагирующими веществами очень активные промежуточные соединения с малой продолжительностью существования (использует схему). Далее отмечают, что действие катализаторов строго специфично, при этом важно соблюдать их химическую чистоту.

3.Каталитические процессы широко распространены в жизни животных организмов. Учащиеся отвечают на вопросы:

-Приведите примеры катализаторов в живой природе.

-Как обычно биологи называют эти вещества?

          Остановимся на самой главной функции белков – ферментативной. Все ферменты содержат в своем составе белки, поэтому биохимические реакции находятся под контролем белков. Термин «фермент» с латинского языка переводится как «закваска».

Затем следует сравнить ферменты и  прочие катализаторы. Обращают внимание на то, что обычные катализаторы – вещества небелковой, а ферменты – вещества белковой природы; один катализатор может изменить скорость нескольких реакций, а фермент ускоряет только одну реакцию; ферменты эффективно работают при температуре человеческого тела, а при высокой температуре и давлении разрушаются; ферменты в клетках располагаются не случайно, а в определенном порядке и их действие контролируют гуморальная и нервная системы.

          Учащиеся по группам выполняют лабораторную работу «Действие желудочного сока на белки». Каждая группа исследует одно из условий. Итоги работы обсуждаются и заносятся в таблицу.
Условия действия желудочного сока на белки.



Условия опыта.

Наблюдения.

Выводы.

Белок и желудочный сок при температуре 400С.
Крахмал и желудочный сок при температуре 400С.
Белок и желудочный сок при 00С.
Белок и кипяченый желудочный сок.
Белок и желудочный сок с добавлением щелочи.

Взвесь растворяется.
Взвесь остаётся.
Взвесь остаётся.
Взвесь остаётся.
Взвесь остаётся.

Фермент работает при температуре тела.
Фермент действует только на определенный субстрат – белок.
Фермент снижает активность при понижении температуры.

Фермент является белком, а белки при кипячении свертываются.

Фермент работает только при определенной кислотности среды.



           Затем, из курса анатомии вспоминают, какие ферменты присутствуют в пищеварительных соках организма человека и какие питательные вещества они расщепляют (используют схему) [18].
Тема урока: «БЕЛКИ». (11 класс).

          В начале занятия целесообразно поставить вопрос: Почему многие люди отождествляют понятие «белок» с понятием «жизнь»?

Раскрытие содержания урока пойдет в следующем порядке (схема):

1.Строение и состав белков. Внимание учащихся обращается на формулы некоторых белков: пенициллин – C16H18O4N8, молоко – C1846H3021O576N468S21, гемоглобин – C3022H4816O872N780S8Fe4.

Формируется вывод о сложности белков, о важнейшем значении их для жизнедеятельности всего живого на Земле.

Далее учитель рассказывает об аминокислотах, их классификации и значении.

2.Структура белков (уровень организации белковой молекулы): первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура.

3.Классификация белков по структуре и функциям:

   а) по структуре: — простые и сложные белки                       

                                -глобулярные и фибриллярные белки

   б) по функциям белков.

          Самой главной функцией белков является ферментативная. Учение о ферментах выделяют в самостоятельную науку – энзимологию. Далее учитель дает классификацию ферментов. Затем более подробно останавливается на механизме действия ферментов. Весь процесс действия фермента можно разделить на три стадии:

          1) распознавание ферментом(E) субстрата(S) и связывание с ним;

          2) образование активного комплекса(ES);

          3) отделение продукта(P), образовавшегося в ходе ферментативной реакции.

          Схема каталитической реакции:

          E+S    ®   ES   ®    E+P

4.Физико-химические свойства белка. Рассматриваются свойства денатурации и ренатурации; факторы, способные вызывать денатурацию (физические и химические).

5.Химия питания. Здоровый образ жизни – прежде всего сбалансированное питание. Учитель предлагает ознакомиться с веществами, входящими в состав пищевых продуктов.

          Задание: «О чем расскажет упаковка». Ребятам предлагается по желанию отобрать несколько упаковок из-под пищевых продуктов, которые наиболее часто употребляются в пищу и которые являются любимыми лакомствами. Они должны определить:

          1)какие основные биохимические компоненты входят в состав продукта и в каком количестве;

          2)какие компоненты продукта в нем являются источниками белков, жиров и углеводов.

          Основной полезный компонент пищи – белки.  

1.Биологическая ценность белка. Задание: Определить биологическую полноценность белка различных пищевых продуктов и лимитирующих аминокислот (используя таблицу об аминокислотном составе некоторых пищевых продуктов). Расчет вести по формуле:
                    Содержание аминокислоты (мг) в 1 г испытуемого белка          

АК= ¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾

          Содержание аминокислоты (мг) в 1 г белка по аминокислотной шкале
Где АК – аминокислотный скор.

2.Потребность человека в белках и аминокислотах.

3.Основная белковосодержащая пища. Совместимость белкового питания. Учитывая аминокислотный состав (аминокислотный скор) различных продуктов питания, подобрать их комбинацию, наиболее соответствующую потребностям нашего организма в незаменимых аминокислотах (использовать таблицы об аминокислотном составе пищевых продуктов).

Далее ребятам предлагается тест, рассчитанный на два уровня знаний (первый уровень рассчитан на «4» балла, а второй уровень – на «5» баллов) [29].



Первый уровень.

Второй уровень.

1.     Какова роль ферментов в организме?

2.     Как образованы названия групп ферментов?
3.     Какие функциональные группы входят в состав аминокислот, какие свойства они определяют?
4.     Что такое первичная структура белка?
5.     Что представляет собой вторичная структура белка?

6.     Что такое третичная структура белка?

7. Опыт:

-         К раствору белка добавьте хлорид натрия.

-         Пронаблюдайте и объясните изменения.

-         Добавьте воды до растворения белка.

-         Сделайте вывод.

8. Известно, что при продолжительности жизни 70 лет, Обновление белков в организме происходит в среднем 200 раз. Предположите, сколько раз произошло обновление белков в вашем организме.

9. Задача: Известно, что для взрослого человека необходимо 1,5 г белка на 1 кг массы тела в день. Зная свою массу, определите суточную норму потребления белка для своего организма.

1.        Предположите, каковы функции каждой группы ферментов.

2.        Приведите примеры известных вам ферментов, назовите их функции.

3.        По аналогии с примером на доске, напишите уравнение реакции получения трипептида из дипептида (используйте формулу цистеина или серина). Назовите полученный трипептид.

4.        Могут ли измениться свойства белка при нарушении последовательности аминокислотных звеньев в линейной полимерной цепи?

5.        Чем отличается первичная структура белка от вторичной?

6.        Чем отличается третичная структура от первичной и вторичной?

7.        Опыт:

-         К раствору белка добавьте концентрированный раствор сульфата меди (II) или другой соли тяжелого металла.

-         Пронаблюдайте и объясните изменения.

-         Добавьте воды, объясните явление.

8.        В чем заключается сущность гидролиза?
9. Предположите, можно ли пищевые белки заменить другими компонентами рациона (например, жирами и углеводами), чтобы обеспечить важнейшие процессы в организме?



          Подводя итог урока, учитель повторяет, что понятия «жизнь» и «белок» неразрывно связаны. Чтобы ответить на вопрос, что такое жизнь, надо знать, что такое белки. Насколько многообразны белки, настолько сложна и многолика сама жизнь[15, 23,29].
ВЫВОДЫ.
1.     Для осаждения препарата протеиназы целесообразно применять этанол или изопропанол.

2.     Компонентный состав препарата представлен четырьмя фракциями, две из которых протеолитические.

3.     Выяснены температурные оптимумы протеолитических ферментов – для протеиназы I – 60, а для протеиназы II – 400С.

4.     Протеиназа I обладает коллагенолитическим действием.

5.     Протеиназа I является достаточно термостабильной, инактивируется при 600С в течение 60 часов.

6.     Протеиназа Iобладает специфичностью к белкам животного происхождения.
 

                        

    продолжение
--PAGE_BREAK--