Реферат: Характеристика белков

СодержаниеВведение1 Общаяхарактеристика белков2 Классификациябелков3 Строение белков4 Синтез белков5 Приготовление пищиТестыЗаключениеСписок литературы
Введение

Белки являются главнымносителем жизни. «Повсюду, где мы встречаем жизнь, — пишет Ф. Энгельс, — мынаходим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мывстречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения,мы без исключения встречаем и явления жизни...». «Жизнь есть способ существованиябелковых тел...»

В организмах животных ирастений белки выполняют самые различные функции. Они составляют основуопорных, мышечной и покровных тканей (кости, хрящи, сухожилия, кожа), играютрешающую роль в процессах обмена веществ и размножения клеток. Белковыми теламиявляются многие гормоны, энзимы, пигменты, антибиотики, токсины.

Вследствие исключительнойнестойкости белки не имеют определенной температуры плавления и неперегоняются. Это затрудняет их выделение и идентификацию.

Как и аминокислоты, белкиобладают амфотерным характером. Положение изоэлектрической точки (рН,) длябелков зависит от природы входящих в их состав аминокислот: желатина 4,2;казеин 4,6; альбумин яйца 4,8; гемоглобин 6,8; глиа-дин пшеницы 9,8; клупеин12,5.

Цель работы –

Задачи работы –

1 Общая характеристика белков

Белки, или протеины, —сложные высокомолекулярные органические соединения (сложные полипептиды),построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями.В состав одного и того же белка входят различные аминокислоты. При полномгидролизе белок превращается в смесь аминокислот.

Молекулярная масса белковвесьма велика: так, молекулярная масса альбумина сыворотки крови человека 61500, у-глобулина сыворотки крови 153 000, гемоцианина улитки б 600 000.

Большинство белков втвердом состоянии сохраняет природную, форму (шерсть, шелк) или существует ввиде порошка. Только некоторые  белки   удается  выделить  в  кристаллическомсостоянии.

Многие белки растворимы вводе, в разбавленных растворах солей, в кислотах. Почти все белки растворяютсяв щелочах, и все они нерастворимы в органических растворителях. Растворы белковимеют коллоидный характер и могут быть очищены диализом. Из растворов белкилегко осаждаются органическими водорастворимыми растворителями (спиртом,ацетоном), растворами солей, особенно солей тяжелых металлов, кислотами и т. д.Осаждением растворами солей различной концентрации белки могут быть очищены иразделены. При осаждении некоторые белки меняют конформацию цепей и переходят внерастворимое состояние. Этот процесс называется денатурацией. Денатурациямногих белков может быть вызвана и нагреванием.

Различия вкислотно-основных свойствах белков позволяют их разделять методомэлектрофореза.

Все белки оптическидеятельны. Большинство из них обладает левым вращением.

Существует ряд цветныхреакций на белки.

1. Ксантопротеиновая. Сазотной кислотой белки дают желтое окрашивание, переходящее при действииаммиака в оранжевое. При этой реакции происходит нитрование ароматическогокольца содержащихся в белках ароматических аминокислот.

2. Биуретовая. С солямимеди и щелочами белки дают фиолетовую окраску. Подобную окраску дают всевещества, содержащие пептидные связи — МН — СО — (биурет).

3. Реакция Миллона. Сраствором нитрата ртути в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание. Этареакция связана с наличием фенольной группировки.

4. Сульфгидрильная. Принагревании белков с раствором плюм-бита натрия выпадает черный осадок сульфидасвинца. Эта реакция указывает на присутствие сульфгидрильных групп (ЗН)[1].

 2Классификация белков

Белки разделяются напротеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот ипротеиды (сложные белки). Последние дают при гидролизе аминокислоты икакие-либо другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу,гетероциклические соединения и т. д.

Протеины разделяются нагруппы в зависимости от их растворимости и положения изоэлектрической точки.

Альбумины. Растворимы вводе, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей.Имеют сравнительно небольшую молекулярную кассу. При гидролизе дают малогликоколя, Входят в состав белка яйца, крови, молока.

Глобулины. Нерастворимы вводе. Растворяются в разбавленных растворах солей и осаждаютсяконцентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Входят всостав мышечных волокон, яйца, молока, крови, растительных семян (конопля,горох).

Проламины. Нерастворимы вводе. Растворяются в 60—80 %-ном спирте. Содержат много пролина. Входят всостав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).

Протамины. Сильныеоснования. Не содержат серы. Имеют простой аминокислотный состав и низкуюмолекулярную массу, Входят в состав спермы и икры рыб.

Гистоны, Менее сильныеоснования, Входят в состав многих и сложных белков.

Склеропротеины.Нерастворимы в воде, растворах солей, кислот и щелочей. Устойчивы к гидролизу.К этой группе относятся белки опорных и покровных тканей организма:коллаген'костей и кожи, эластин связок, кератины шерсти, еолос, рога, ногтей,фиброин шелка, Характеризуются высоким содержанием серы.

Протеиды разделяются нагруппы в зависимости от состава небелковой части.

Нуклеопротеиды.Гидролизуются на простой белок (чаще всего гистоны или протамины) и нуклеиновыекислоты. Последние в свою очередь гидролизуются с образованием углевода,фосфорной кислоты, гетероциклического основания. Растворимы в щелочах инерастворимы в кислотах, Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов.

Фосфопротеиды.Гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Слабые кислоты.Свертываются не при нагревании, а от действия кислот. К ним относится казеинмолока,

Гликопротеиды.Гидролизуются на простой белок и углевод. Нерастворимы в воде. Растворяются вразбавленных щелочах. Нейтральны, Не свертываются при нагревании. Входят всостав слизей.

Хромопротеиды.Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество[2].

3 Строение белков

Гидролиз белков проводятнагреванием с разбавленными кислотами или щелочами при обычном или повышенномдавлении. В результате получаются смеси а-аминокислот. Некоторые аминокислотыпри этом претерпевают изменения.

Мощными гидролитическимиагентами для белков являются протеолитические ферменты (протеазы): пепсин(фермент желудка), трипсин (фермент поджелудочной железы), пептидазы (ферментыкишечника). Действие ферментов специфично: каждый расщепляет пептидную связь,образованную только одной определенной аминокислотой.

В настоящее времяпредложен ряд методов, которые позволяют расшифровать аминокислотный составбелка при наличии очень небольших его количеств. Среди этих методов наибольшеезначение имеют хроматография, изотопное разбавление.

В состав белков входитоколо 25 различных аминокислот. При гидролизе каждого данного белка могутобразоваться все эти аминокислоты или только некоторые из них в разныхпропорциях для каждого белка. Из 20 различных аминокислот можно построить 2,3-1018 изомеров белковой молекулы, что подчеркивает сложность определенияструктуры и осуществления синтеза белков.

Растворимые белкимонодисперсны, так как имеют строго определенный аминокислотный состав ичередование отдельных остатков аминокислот.

Остатки аминокислотсвязаны в белковой молекуле линейно пептидными связями. Карбоксильная группаодной молекулы аминокислоты образует амид, взаимодействуя с аминогруппойсоседней молекулы аминокислоты. Отдельные пептидные звенья — МН — СО — СНК —отличаются друг от друга только боковыми группами.

Соединения, содержащиенесколько аминокислотных остатков, называют пептидами. Соединения с большимколичеством пептидных звеньев называют полипептидами.

Белки построены еще болеесложно, чем полипептиды. Однако фрагменты белковой молекулы могут рассматриватьсякак полипептидные звенья.

Группы К могут содержатьсвободные амино- или карбоксильные группы, так как некоторые белковыеаминокислоты содержат две амино- (лизин) или две карбоксильные (аспарагиноваякислота) группы. Они могут содержать также группы ОН, 5Н и амидные.

Дипептид, состоящий изостатков двух различных аминокислот А и Б, может быть построен двумя способами.Например, дипептид, построенный из глицина и аланина, может иметь строение Iили II :

/>МН2— СН2— СО— Ш— СН— СООН

                                            СН

глицилаланин (I)

/>СН3—СН—СО—NН—СН2—СООН

            NН2

аланилглицин (II)

Три различныеаминокислоты могут быть соединены шестью различными способами и т. д.

Порядок чередованияостатков аминокислот в цепи может быть установлен последовательным отщеплениемс обоих концов молекулы отдельных аминокислот, которые предварительно «метятся»превращением в какие-либо устойчивые к гидролизу производные. Этим путем былоустановлено строение многих наиболее простых белков (инсулина, миоглобина,рибонуклеазы и др.), молекулы которых построены из нескольких десятков илисотен различных и одинаковых остатков а-аминокислот и имеют молекулярную массупорядка 5 000—20 000. Эти данные дополняются результатами рентгеноструктурногоанализа. Для многих более сложных белков установлен порядок чередованиянескольких аминокислотных звеньев с каждого конца молекулы.

Таким образом может бытьидентифицирована конечная аминокислота. Процесс может быть снова повторен длядеградированного пептида.

В случае сложных белковили полипептидов расшифровке подвергают продукты их частичного гидролиза —простые поли-пептиды, причем определяются места их «стыковки» (по различию ваминокислотном составе отдельных осколков) в сложную молекулу.

В современныхлабораториях анализ аминокислотного состава и определение простых осколковпроводится с помощью специальных хроматографов — автоматических аминокислотныханализаторов.

Уникальнаяпоследовательность аминокислотных остатков в цепи, характерная для каждогобелка, называется первичной структурой белка.

В отличие от углеводовпервичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так,гормон инсулин, построенный из 51 остатка а-аминокислот в виде двух цепей,соединенных дисульфидными мостиками, имеет неодинаковый состав у различныхвидов животных. Трехчленные звенья в определенном месте цепи А молекулыинсулина содержат следующие аминокислотные остатки: у быка аланин—серии—валин;у свиньи трео-нин—серии—изолейцин; у лошади треонин—глицин—изолейцин; у овцыаланин—глицин—валин; у человека треонин—серии—изолейцин (на схеме 9 ониотмечены звездочками). Различия наблюдаются также в С-концевом остатке В-цепи:в инсулине человека это остаток треонина, а в инсулине быка — остаток аланина.

Отдельные молекулы белкавзаимодействуют друг с другом, образуя водородные связи, причем цепи«свертываются» в виде спиралей. В так называемых фибрилярных белках отдельныецепи более растянуты. В глобулярных белках упаковка цепей более компактна.

В кристаллическом видеполучены только глобулярные белки; фибрилярные белки не способныкристаллизоваться. Кристаллы белков, растущие из растворов, содержат растворитель,который входит в структуру белка, так что удаление его вызывает потерюкристалличности.

Особенности скручиванияцепей белковых молекул (взаимное положение фрагментов в пространстве)называются вторичной структурой белков.

Полипептидные цепи белковмогут соединяться между собой с образованием амидных, дисульфидных, водородныхи иных связей за счет боковых цепей аминокислот. В результате возникновенияэтих связей происходит закручивание спирали в клубок. Эти особенности строениябелков называют третичной структурой.

Наиболее всестороннеисследован белок, придающий красную окраску тканям мышц, — миоглобин. Егомолекулярная масса 17 000. Он содержит одну окрашивающую группу на молекулу.Последняя имеет вид глобулы.

4 Синтез белков

Проблема синтеза белковимеет огромное практическое, теоретическое и философское значение.

Прежде чем синтезироватьбелки, необходимо было научиться получать более простые вещества, построенныепо тому же принципу, что и белки, — полипептиды. Синтез полипептидов белков избольшого числа-молекул аминокислот — очень сложная задача. Так, если требуетсяполучить полипептид, состоящий, например, из 20 остатков аминокислот и накаждой стадии синтеза выход будет 90 %, то окончательный выход на исходноесырье будет 0,9020X 100 = 12%.

Простейшиеполипептиды—кристаллические вещества, растворимые в воде и почти нерастворимыев спирте. Они дают биуретовую реакцию. Полипептиды, как и белки, играют важнуюроль в процессах жизнедеятельности и являются продуктами частичного гидролизабелков.

Синтез полипептидовосуществляется различными методами. Простейшие из них разработаны Э. Фишером иАбдергальденом в начале нашего века. В последнее время разработаны новыеметоды, позволяющие получать более сложные полипептиды.

Синтез полипептидов этимиметодами осуществляется в три стадии:

1. Получение аминокислотс защищенными  амино-  или  карбоксильными группами.

2. Образование пептиднойсвязи.

3. Избирательноеотщепление защищающих групп.

Первая стадия. Временнаязащита аминных или карбоксильных групп позволяет соединять аминокислотныеостатки в желаемой последовательности, а также лишает аминокислоты амфотерныхсвойств. Для дикарбоновых аминокислот необходима дополнительная защита второйкарбоксильной группы, для диаминокислот — дополнительная защита аминогрупп, дляаминокислот, содержащих сульфгидрильные группы, — защита этих групп. Защитныегруппы должны быть устойчивыми в условиях синтеза, и их введение не должновызывать рацемизации аминокислот, Для обратимой защиты аминогрупп пригодныследующие группы.

Карбобензоксигруппа С6Н5—СН2—О—СО—,вводимая с помощью карбо-бензоксихлорида С6Н5—СН2—О—СО—СL и отщепляемая либо каталитическимгидрированием, либо бромистым аммонием в жидком аммиаке.

n-Толуолсульфонильная группа(тозильная) n-СН3—С6Н4—5О2—,вводимая с помощью п-толуолсульфхлорида СН3—С6Н4—5О2—СL и удаляемая действием смесийодистого фосфония и иодистоводородной кислоты,

Трифенилметильная группа(С6Н5)3С—, вводимая с помощьютрифенилхлор-метана (С6Н5)3С—СL и удаляемая каталитическимгидрированием.

трет-Бутоксикарбонильная(СН3)3С—О—СО—, вводимая с помощью карбо-трет-бутилазида(СН3)3С—О—СО—N3 иудаляемая с помощью бромистого водорода в уксусной кислоте.

Карбоксильные группыобратимо защищаются превращением в метиловые, /прет-бутиловые, этиловые,бензиловые, нитробензиловые эфиры, амиды и гид-разиды. Наиболее удобнытрет-бутиловые эфиры, которые легко получить действием изобутилена поддавлением в присутствии серной кислоты или переэтери-фикацией стрет-бутилацетатом и хлорной кислотой и расщепляются в очень мягких условиях,например при действии трифторуксусной кислоты.

Самым лучшим способомзащиты сульфгидрильной группы является замещение ее водорода бензильнойгруппой, которая легко отщепляется действием натрия в жидком аммиаке, Вторая итретья стадии. При синтезе высших полипептидов и белков применяются многиеметоды. Хорошо себя оправдал, например, карбодиимидный метод.Дициклогексилкарбодимид (I) прибавляют к концентрированному растворукомпонентов. При взаимодействии его с защищенной по аминогруппе аминокислотой(II) образуется О-ацилированная дициклогексилмочевина (III), которая сисключительной легкостью взаимодействует с эфиром аминокислоты (IV), образуяпроизводное дипептида (V). Трудно растворимая дициклогексилмочевина (VI) легкоотделяется от пептида Защита аминогруппы может быть осуществлена реакцией скарбобензокси-хлоридом С6Н5СН2ОСОСL, получаемым из бензилового спирта ифосгена. Бензи-локси карбонильная группировка легко удается каталитическимгидрированйем.

Существуют автоматическиеустройства, синтезирующие полипептиды этим методом с заданной программирующимустройством последовательностью аминокислот. Синтез пептидов чрезвычайнотрудоемок, так как необходимо после каждой стадии выделять и очищать продуктреакции. При этом неизбежны потери вещества. Для синтеза рибонуклеазы — белка,содержащего 124 аминокислотных остатка, необходимо провести 369 химическихреакций, включающих 11 931 стадию. Если проводить такой синтез классическимпутем, с выделением и очисткой вещества на каждой стадии, вещество будетполностью потеряно задолго до достижения заключительной стадии.

В настоящее время такиемногостадийные синтезы проводят так называемым твердофазным способом, когдавещество, подлежащее последовательным превращениям, прикреплено к твердойподложке ковалентной связью. Это позволяет избежать потерь, так как очисткавещества после каждой очередной стадии синтеза достигается простой промывкой.На конечной стадии готовый продукт снимают с подложки расщеплением ковалентнойсвязи. При таком способе все операции осуществляются автоматически,

Использование новыхметодов привело к значительным успехам в синтезе сложных полипептидов. Начинаяс 1954 г. осуществлен синтез, ряда гормонов, представляющих собой сложныеполипептиды. Так, например, синтезированы один из гормонов гипофиза — окситоцин(8 остатков аминокислот); гормон инсулин, построенный из несколькихполипептидных фрагментов, самый большой из которых содержит 30 аминокислотныхостатков, фермент панкреатическая нуклеаза и ряд других.

В растениях белкисинтезируются из неорганических соединений при воздействии энзимов, в организмеживотных — из аминокислот;

Последние поступают спищей в виде растительных или животных белков. Только некоторые аминокислоты ворганизме животных синтезируются из кетокислот и аммиака или другихаминокислот. Такие аминокислоты называются заменимыми (глицин, аланин, орнитини др.).

Из простейших аминокислотнезаменимыми являются валин, лейцин, лизин и др.

Потребляемые организмамиживотных белки обязательно должны содержать незаменимые аминокислоты, иначебелковая пища будет неполноценной: прекратится рост организма, и он может дажепогибнуть. Неполноценными белками являются желатина (нет триптофана), зеинкукурузы (не содержит лизина) и др.

Организм может усваиватьи свободные аминокислоты, вводимые с пищей[3].

5 Приготовление пищи

Важнейшим компонентомпитания являются белки. Белки представляют основу структурных элементов клеткии тканей. С белками связаны основные проявления жизни: обмен веществ,сокращения мышц, раздражимость нервов, способность к росту и размножению и дажевысшая форма движения материи — мышление. Связывая значительные количестваводы, белки образуют плотные коллоидные структуры, определяющие конфигурациютела. Помимо структурных белков, к белковым веществам относятся гемоглобин —переносчик кислорода в крови, ферменты — важнейшие ускорители биохимическихреакций, некоторые гормоны — тонкие регуляторы обменных процессов,нуклеопротеиды — вещества, в значительной степени определяющие направлениесинтеза белка в организме, являющиеся носителями наследственных свойств.Строение белков, каж дой клеточки и ткани организма отличается большимразнообразием и вместе с тем строгим постоянством. В то же время бесчисленноемножество различных видов белков, с которыми мы встречаемся в животных ирастительных организмах, построено всего лишь из 20 распространенных в природеаминокислот, сочетание которых в молекулах белка может обусловить их огромноеразнообразие.

Несмотря на то, что белкисоставляют 1/4 часть человеческого тела и около 2/з его плотного остатка,организм обладает лишь незначительными белковыми резервами. Единственнымисточником образования белков в организме являются аминокислоты белков пищи.Вот почему белки совершенно незаменимы в питании человека. О полноценностиснабжения организма белком судят по показателям азотистого баланса. Белкиявляются единственным источником усвояемого организмом азота. Учитываяколичества поступающего с пищей и выделяющегося из оргацизма азота, можносудить о благополучии или нарушении белкового обмена. В организме взрослыхздоровых людей, как правило, имеет место азотистое равновесие, когда количествопоступающего с пищей азота уравнивается с количеством азота, выделяемого изорганизма. У детей азотистый баланс характеризуется накоплением белков в теле(стимул рос та), при этом количество поступающего с пищей азота значительнопревышает его выделение с продуктами распада. В этих случаях врачи говорят оположительном азотистом балансе. Положительный азотистый баланс в организмеребенка, юноши и девушки является признаком здоровья.

У людей, получающихнедостаточное количество белка с пищей или у тяжелобольных, в организме которыхбелок усваивается плохо, наблю дается потеря азота, то есть отрицательныйазотистый баланс.

Каковы же потребностичеловека в белке? Нередко за эту величину предлагают принимать минимальнуюнорму белка, необходимую для поддержания азотистого равновесия в организме,ниже которой нормальная жизнедеятельность человека невозможна. Для взрослогочеловека эта минимальная норма составляет всего 40—50 г усвояемого белка вдень. Нет нужды доказывать, что эта величина намного ниже оптимальныхпотребностей организма. При их определении необходимо исходить из интенсивностипроцесса обновления белков в тканях организма, которая зависит как отиндивидуальных особенностей организма, пола, возраста, роста, веса и т. п., таки от характера деятельности человека, обеспечения иммунных реакций, связанных сзащитой организма от инфекций и т. п. Показано, что если работа не связана синтенсивным физическим трудом, организм взрослого человека в среднем нуждаетсяв получении с пищей примерно 1 —1,2 г белка на 1 кг веса тела. Это означает, что человек, весящий 70—75 кг, должен получать от 70 до 90 г белка в сутки.

С увеличениеминтенсивности физического труда возрастают и потребности организма в белке.

Потребность растущегоорганизма в белке значительно выше и зависит от возраста. На первом году жизниребенок должен получать не менее 3—4 г белка на 1 кг веса. В последующие годы эта величина постепенно снижается.

Нередко возникает вопрос:равноценны ли для человеческого организма белки, содержащиеся в различныхпродуктах питания? Безусловно, неравноценны. В настоящее время доказано, чтопищевая ценность белков различных видов зависит от их аминокислотного состава.Наибольшее значение для определения полноты усвоения белков из 20 аминокислотимеют лишь 8, которые являются незаменимыми в питании для взрослого человека (ина одну больше для ребенка раннего возраста).

Незаменимые аминокислотыне синтезируются в организме и должны обязательно в определенных количествахпоступать в организм с пищей. В соответствии с концепцией сбалансированногопитания можно назвать следующие величины, характеризующие минимальныепотребности в каждой из незаменимых аминокислот для организма взрослогочеловека и их оптимальные соотношения, обеспечивающие полноту использованиябелка.

Значение дефицитаопределенной аминокислоты при синтезе белка может быть представлено более яснопо аналогии с производством какого-либо изделия, когда возникает нехватка однойиз деталей, необходимой для сборки. При этом количества выпускаемых заводомизделий определяются не общим количеством деталей, а их комплектностью.Аналогичная комплектность, но в отношении незаменимых аминокислот, должнасоблюдаться при синтезе белков в организме.

Оценивая с этой точкизрения огромное разнообразие белков, содержащихся в продуктах питания, мыдолжны будем признать их выраженную неравноценность. Изучение аминокислотногосостава различных продуктов показало, что белки животного происхождения большесоответствуют структуре человеческого тела. Более того, аминокислотный составбелков яиц был принят за идеальный, так как их усвоение организмом человекаприближается к 100%. Очень высока степень усвоения и других продуктов животногопроисхождения: молока (75—80%), мяса (70—75%), рыбы (70—80%) и т. д.,

Многие растительныепродукты, особенно злаковые, содержат белки пониженной биологической ценности:в кукурузе, например, обнаружен значительный дефицит лизина и триптофана, впшенице — лизина и треонина. В большинстве растительных материаловобнаруживается недостаток серусодержащих аминокислот. Таким образом, в питаниизначительной части населения земного шара отмечается определенный дефицит трехаминокислот: лизина, триптофана и метионина, которые в известной мерелимитируют усвоение пищи.

Знание особенностейаминокислотных составов различных продуктов позволяет значительно болеерационально использовать для удовлетворения аминокислотных потребностейчеловеческого организма комбинации пищевых продуктов по принципу взаимногодополнения лимитирующих их биологическую ценность аминокислот. С этой точкизрения благоприятными являются сочетания растительных и молочных продуктов.Даже столь простое и широко используемое сочетание ломтя пшеничного хлеба состаканом молока делает их суммарную аминокислотную формулу значительно болееблагоприятной, чем при раздельном потреблении тех же продуктов[4].

На основании этихсоображений разработаны и внедрены в практику сорта хлеба, обогащенныеобезжиренным молоком, белками сои и т. д.; комбинированные крупы («Пионерская»,«Сильная», «Южная» и др.), выпуск которых начат в нашей стране. При этом следуетиметь в виду, что введение в злаковые продукты например обезжиренного молокаприводит не только к увеличению общего содержания белка, но и к значительномуэффекту, получаемому от более полного усвоения белковых компонентов злаковыхпродуктов. Выгодными с точки зрения соответствия оптимальной аминокислотнойформуле являются также различные мучные изделия с творогом (вареники, сочникит. п.), мучные блюда с мясом (пельмени, блинчики, пирожки и т. д.). В то жевремя пирожки с рисом и другими крупами, повидлом, капустой, картофелем, сточки зрения удовлетворения оптимальных потребностей организма в аминокислотах,являются менее оправданными[5].

Тесты

1. Как называется реакцияс растворами нитрата ртути, которой, в азотистой кислоте белки дают красноеокрашивание?

А) Ксантропротеиновая

Б) Биуретиновая

В) Реакция Милона

Правильный ответ В

2. Как протекаетсульфгидрильная реакция?

А) При нагревании белковс раствором плюмбита натрия выпадает черный осадок сульфида свинца.

Б) С азотной кислотойбелки дают желтое окрашивание, переходящее при действии аммиака в оранжевое.

В) С солями меди ищелочами белки дают фиолетовую окраску.

Правильный ответ А

3. Какие протеиды распадаютсяпри гидролизе на простой белок и красящее вещество?

А) Гликопротеиды

Б) Хромопротеиды

В)Нуклеопротеиды

Правильный ответ Б

4. Какие протеиныхарактеризуются высоким содержанием серы?

А) Альбумина

Б) Протамины

В) Склеропротеины

Правильный ответ В

5. Как называютсясоединения, содержащие несколько аминокислотных остатков?

А) Пептиды

Б) Полипептиды

В) Пептидные связи

Правильный ответ А

6. Что называетсяпервичной структурой белка?

А) Уникальнаяпоследовательность аминокислотных остатков в цепи

Б) Особенностискручивания цепей белковых молекул

В) Закручивание спирали вклубок

Правильный ответ А

7. Способны ликристаллизоваться фибриллярные белки

А) Способны

Б) Не способны

В) Частично

Правильный ответ Б

8. Что меняется приденатурализации пептидных связей?

А) Первичная структура

Б) Вторичная структура

В) Третичная структура

Правильный ответ В

9. Сколько стадийвключает синтез полипептидов?

А) Одну

Б) Две

В) Три

Правильный ответ В

10. Сколько граммов белкадолжен получать организм взрослого человека?

А) 50

Б) 100

В) 200

Правильный ответ Б

11. Для чего служат белкикровяной сыворотки и желатины?

А) Линз

Б) Фотоэмульсии

В) Дрожжей

12. Что наблюдается улюдей, получающих недостаточное количества белка с пищей?

А) Цинка

Б) Железа

В) Азота

Правильный ответ В

13. Сколько граммов белкадолжен получать ребенок на первом году жизни?

А) 3-4

Б) 10-20

В) 30-40

Правильный ответ А

14. Что являетсяважнейшим источником белка?

А) Картофель

Б) Фасоль

В) Мясо

Правильный ответ В

15. Как называются белкисостоящие только из остатков аминокислот?

А) Протеины

Б) Протеиды

В) Лепиды

Заключение

Белки входят в составпищевых продуктов. Организм взрослого человека должен получать ежедневно около 100 г белков.

Белковыми веществамиявляются кожа, шерсть, шелк, столярный клей, желатина. Белки кровяной сывороткии желатины служат для изготовления фотоэмульсий.

В последние годы сталабурно развиваться новая отрасль промышленности — производство кормовых дрожжейна основе углеводородов нефти и отходов промышленности.

Установлено, чтонекоторые микроорганизмы типа дрожжей способны в соответствующей солевой средеусваивать углеводороды, начиная от метана, превращая их в белок. Поаминокислотному составу такие белки не уступают наиболее качественным белкамживотного происхождения. Скорость накопления белковой массы микроорганизмами вомного раз превышает скорость ее накопления животными. Органическая массадрожжей удваивается за 10—15 мин, в то время как у птиц в период их наиболее интенсивногороста она удваивается за несколько суток, а у рогатого скота — за несколькомесяцев. Изучается возможность изготовления на основе дрожжевых белков пищи длячеловека, не отличающейся по вкусовым качествам и питательности от обычнойбелковой пищи.

Список литературы

1. Белки: Справочныематериалы. М.: Пищевое производство, 2004.

2. Книга о вкусной издоровой пище / Под ред. акад. АМН СССР А.А. Поеровского. М.: Агропромиздат,1989.

3. Петров А.А.,Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия: Учебник для ВУЗов / Под ред.Петрова А.А. М.: Высшая школа, 1981.

4. Товароведение /Под ред. И.Ю. Лавровой. М.: Юнити, 2005.

5. Химия: Справочноеиздание / В. Шретер. М.: Химия, 1989.