Реферат: Характеристика белков
План:
Введение.Исследование белков.Классификация белков. Состав и строение />пептидная связь элементарный состав молекулярная масса аминокислоты строениеа)первичная структура
б)вторичная структура
в)третичная структура
· пространственная структура
г) четвертичная структура
· денатурация
Химические и физические свойства.Химический синтез белков.Значение белков.Вывод.
Списокиспользованной литературы.
Введение
Белки - высокомолекулярные азотистые органические вещества,построенные из аминокислот и играющие фундаментальную роль в структуре ижизнедеятельности организмов. Белки – основная и необходимая составная частьвсех организмов. Именно Белки осуществляют обмен веществ и энергетическиепревращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Сухоевещество большинства органов и тканей человека и животных, а также большаячасть микроорганизмов состоят главным образом из белков (40-50%), причемрастительному миру свойственно отклонение от этой средней величины в сторонупонижения, а животному – повышения. Микроорганизмы обычно богаче белком(некоторые же вирусы являются почти чистыми белками). Таким образом, в среднемможно принять, что 10% биомассы на Земле представлено белком, то есть егоколичество измеряется величиной порядка 1012<sub/>- 1013<sub/>тонн. Белковые вещества лежат в основе важнейших процессовжизнедеятельности. Так , например , процессы обмена веществ ( пищеварение,дыхание, выделение, и другие) обеспечиваются деятельностью ферментов,являющихся по своей природе белками. К белкам относятся и сократительныеструктуры, лежащие в основе движения, например сократительный белок мышц (актомиозин), опорные ткани организма (коллаген костей, хрящей, сухожилий) , покровы организма ( кожа, волосы, ногти и т.п.), состоящие главным образом изколлагенов, эластинов, кератинов, а также токсины, антигены и антитела, многиегормоны и другие биологически важныевещества. Рольбелков в живом организме подчеркивается уже самим их названием «протеины» ( впереводе с греческого protos – первый, первичный), предложенным в 1840голландским химиком Г. Мульдером, который обнаружил, что в тканях животных ирастений содержатся вещества, напоминающие по своим свойствам яичный белок.Постепенно было установлено, что белки представляют собой обширный классразнообразных веществ, построенных по одинаковому плану. Отмечая первостепенноезначение белков для процессов жизнедеятельности, Энгельс определил, что жизньесть способ существования белковых тел, заключающийся в постоянномсамообновлении химических составных частей этих тел.
В природе существует примерно 1010-1012различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степенейсложности от вирусов до человека, они обеспечивают жизнь более 2 млн. видаморганизмов. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другиебиологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белковлежит в основе обмена веществ. Именно поэтому белки и явились темисключительным материалом, который послужил основой возникновения жизни наЗемле. Ни одно вещество из всех веществ биологического происхождения не имеетстоль большого значения и не обладает столь многогранными функциями в жизниорганизма как белки.
Ф. Энгельс писал:„Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либобелковым телом и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое ненаходится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни“.
Исследование белков
Свое название белки получилиот яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком каксоставная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Римеяичный белок применялся и как лечебное средство. Однако подлинная историябелковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствахбелков как химических соединений (свертываемость при нагревании, разложениекислотами и крепкими щелочами и т. п.). Среди белков животного происхождения,вслед за яичным белком, были охарактеризованы белки крови. Образование сгустковкрови при ее свертывании описано еще основателем учения о кровообращении У.Гарвеем; позднее на этот факт обратил внимание и Р. Бойль. Среди растительныхбелков пальма первенства принадлежит нерастворимой в воде клейковине изпшеничной муки, которую впервые получил Я. Беккари. В своих работах, он отметилсходство клейковины с веществами животной природы.
Впервые термин белковый (albumineise) применительно ко всемжидкостям животного организма использовал французский физиолог Ф. Кене в 1747г., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г. в «Энциклопедию» Д.Дидро и Ж. Д'Аламбера.
С этого периодаисследования, связанные с получением белков, приобретают систематическийхарактер. В 1759 г. А. Кессель-Майер,а несколько позднее И. Руэль описаливыделение клейковины из различных растений и охарактеризовали ее свойства. В1762 г. А. Халлер исследовал процессобразования и свертывания казеина, а в 1777 г. А.Тувенель, работавший тогда в Петербурге, называет творог белковойчастью молока. Важнейший этап в изучении белков связан с работами французскогохимика А. Фуркруа, которыйрассматривал белки как индивидуальные вещества и доказал единую природубелковых веществ, выделенных из растительных и животных источников. Для трехглавных белковых компонентов крови он предложил названия альбумин, желатин ифибрин. В 1780 г. Ф. Вассерберготносит к телам белковой природы хрусталик глаза.
К началу XIXстолетия появляются первые работы по химическому изучению белков. Уже в 1803 г.Дж. Дальтон дает первые формулы белков — альбумина и желатина — как веществ,содержащих азот. В 1810 г. Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков — фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава. Решающеезначение для понимания химической природы белков имело выделение при ихгидролизе аминокислот. Вероятно, первым это сделал А.Браконно в 1820 г., когда, действуя на белки серной кислотой, прикипячении он получил «клеевой сахар», или глицин, при гидролизе фибрина из мяса- лейцин и при разложении шерсти — также лейцин и смесь других продуктовгидролиза. Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus (1806). Вэто же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем изпродуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты.
Первая концепциястроения белков принадлежит голландскому химику Г.Мульдеру (1836). Основываясь на теории радикалов, он сформулировалпонятие о минимальной структурной единице, входящей в состав всех белков. Этуединицу, которой приписывался состав 2C8H12N2+ 50, Мульдер назвал протеином (Рг), а свою концепцию — теориейпротеина.Позднее состав протеина был уточнен –C40H62N10O12;дополнительно к протеинным единицам некоторые белки содержали серу и фосфор.Формула белков, предложенная Мульдером в 1838 г., выглядела так:
белоксыворотки крови 10Pr S2P
белоккуриных яиц 10Pr SP
фибрин10Pr SP
казеин10Pr S
клейковинарастений 10Pr S2
кристаллин(из хрусталика глаза) 15Рг
Работы Г. Мульдера способствовали широкомураспространению взглядов о единстве всех белков, их фундаментальном значении вмире живой природы.
В ходе проверки «теории протеина» были резкорасширены химические исследования белков, и в этом приняли участие выдающиесяхимики того времени Ю. Либих и Ж. Дюма. Ю. Либих, поддерживавший в принципеидею протеиновой единицы, уточнил формулу протеина C48H72N12O14,Ж. Дюма предложил свой вариант C48H74 N 12О15 -, однако Г. Мульдер отстаивал правильность составленной имформулы. Его поддерживал И. Берцелиус, изложивший теорию протеина в качествеединственной теории строения белка в знаменитом учебнике химии (1840), чтоозначало полное признание и торжество концепции Г. Мульдера.
Однако вскоре наступают трудные времена длятеории протеина. В 1846 г. Н. Э. Лясковский, работавший в лаборатории Ю.Либиха, доказал неточность многих приведенных Г. Мульдером анализов. Своисомнения в правильности теории публично высказал Ю. Либих, он планировал начатьширокие исследования структуры белков и даже изучил продукты распада белковыхвеществ. Понимая весомость аргументов оппонентов, Г. Мульдер пытался корректироватьформулу протеина (C36H50N8O10),но в конце концов уступил под натиском новых фактов и открытий. Теория протеинастала достоянием истории, однако ее значение непреходяще, ибо она стимулировалахимические исследования белков, сделала белки одним из главных объектов бурноразвивающейся химии природных веществ.
Открытиеаминокислот в составе белков
Аминокислота Год Источник Кто впервые выделил Глицин 1820 Желатина А. Браконно Лейцин 1820 Мышечные волокна А, Браконно 1839 Фибрин шерсти Г. Мульдер Тирозин 1848 Казеин Ф. Бопп Серии 1865 Шелк Э. Крамер Глутаминовая кислота 1866 Растительные белки Г. Риттхаузен Аспарагиновая кислота 1868 Конглутин, легумин (ростки спаржи) Г. Риттхаузен Фенилаланин 1881 Ростки люпина Э. Шульце, И, Барбьери Аланин 1888 Фиброин шелка Т. Вейль Лизин 1859 Казеин Э. Дрексель Аргинин 1895 Вещество рога С. Гедин Гистидин 1896 Стурин, гистоны А. Кессель Цистин 1899 Вещество рога К. Мёрнер Валин 1901 Казеин Э. Фишер Пролин 1901 Казеин Э. Фишер Гидроксипролин 1902 Желатина Э. Фишер Триптофан 1902 Казеин Ф.Гопкинс, Д, Кол Изолейцин 1904 Фибрин Ф.Эрлих Метионин 1922 Казеин Д. Мёллер Треонин 1925 Белки овса С. Шрайвер и др. Гидроксилизин 1925 Белки рыб С. Шрайвер и др.Для формирования современных представлений оструктуре белка существенное значение имели работы по расщеплению белковыхвеществ протеолитическими ферментами. Одним из первых их использует Г. Мейснер.В 1850 г. К. Леман предлагает называть пептонами продукты разложения белковпепсином. Изучая этот процесс, Ф. Хоппе-Зайлер и Ш. Вюрц в 70-х годах прошлогостолетия пришли к важному выводу, что пептоны образуются в результате гидролизабелков ферментом. Они были весьма близки к правильному толкованию такихэкспериментов с позиций структурной химии, но, к сожалению, последнего шага напути к теории строения белка сделать не сумели. Очень близок к истине был и А.Я. Данилевский, который в своей работе «Исследование состава,физического и химического строения продуктов распадения белковых веществ игенетических отношений между различными их видами» справедливо утверждал,что белки построены из аминокислот и имеют полимерную природу.
Дальнейшие структурные исследования белка, атакже основополагающие работы Т. Курциуса по синтезу пептидов привели в концеконцов к формулированию пептидной гипотезы, согласно которой белки построеныиз аминокислот, соединенных пептидными связями -СО-NH-. В 1902Э. Фишер создал метод анализа и разделения аминокислот, основанный напереводе их в сложные эфиры, которые можно было подвергать фракционнойперегонке, не опасаясь разложения. С помощью этого метода провел качественное иколичественное определение продуктов расщепления белков и открыл аминокислотывалин, пролин и гидроксипролин. Позднее из аминокислот он получил продукты их конденсации,названные полипептидами. Последовательно синтезировал ди-, три- и т.д. пептиды,всего около 125. Один из них, состоящий из 18 аминокислот, долгое времяоставался наиболее сложным из всех синтезированных органических соединений сизвестной структурой. Фишер установил механизм соединения аминокислот влинейные цепочки через образование пептидной связи (и ввел этот термин),разработал методы синтеза D- и L-аминокислот. Пептидная теория получила полное подтверждение в дальнейших исследованиях.Изучение строения белков было поставлено на прочную научную основу.
В 1934 г. Лайнус Полинг совместно сА.E. Мирски сформулировал теорию строения и функции белка. В1936 г. он положил начало изучению атомной и молекулярной структурыбелков и аминокислот (мономеров, из которых состоят белки) с применениемрентгеновской кристаллографии.В 1942 г. Полингу и его коллегам, получивпервые искусственные антитела, удалось изменить химическую структуру некоторыхсодержащихся в крови белков, известных как глобулины.В 1951 г. П. иР.Б. Кори опубликовали первое законченное описание молекулярной структурыбелков. Это был результат исследований, длившихся долгих 14 лет. Применяяметоды рентгеновской кристаллографии для анализа белков в волосах, шерсти,мускулах, ногтях и других биологических тканях, они обнаружили, что цепиаминокислот в белке закручены одна вокруг другой таким образом, что образуютспираль. Это описание трехмерной структуры белков ознаменовало крупный прогрессв биохимии.
Классификациябелков.
Из-за относительно большихразмеров белковых молекул, сложности их строения и отсутствия достаточноточных данных о структуре большинства белков еще нет рациональной химическойклассификации белков. Существующая классификация в значительной мере условна ипостроена главным образом на основании физико-химических свойств белков,источников их получения, биологической активности и других, нередко случайных,признаков. Так, по физико-химическим свойствам белки делят на фибриллярные иглобулярные, на гидрофильные(растворимые) и гидрофобные (нерастворимые) и т.п.По источнику получения белки подразделяют на животные, растительные ибактериальные; на белки мышечные, нервной ткани, кровяной сыворотки и т.п.; побиологической активности – на белки-ферменты, белки-гормоны, структурные белки,сократительные белки, антитела и т.д. Следует, однако, иметь в виду, что из-занесовершенства самой классификации, а также вследствие исключительногомногообразия белков многие из отдельных белков не могут быть отнесены ни кодной из описываемых здесь групп.
Все белки принятоделить на простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды(комплексы белков с небелковыми соединениями).Простые белки являются полимерамитолько аминокислот; сложные, помимо остатков аминокислот, содержат такженебелковые, так называемые простетические группы.
Протеины представляют собой простые белки,состоящие только из остатков аминокислот. Они широко распространены в животноми растительном мире.
Гистоны
Имеют сравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс.), спреобладанием щелочных свойств. Локализованы в основном в ядрах клеток.Растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют толькотретичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят всостав нуклеопротеидов. Основная функция — регуляция передачи генетическойинформации с ДНК и РНК (возможна блокировка передачи).
Протамины
Самая низкая молекулярная масса (до 12 тыс.). Проявляет выраженныеосновные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся вполовых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Как и гистоны образуюткомплекс с ДНК, функция - придают ДНК химическую устойчивость.
Глютелины
Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых инекоторых других, в зеленых частях растений. Нерастворимые в воде, растворахсолей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей. Содержат всенезаменимые аминокислоты, являются полноценными продуктами питания.
Проламины
Растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений.Растворимы только в 70%-м спирте (это объясняется высоким содержанием пролина инеполярных аминокислот).
ПротеиноидыБелки опорных тканей(кость, хрящ, связки, сухожилия, ногти, волосы). Нерастворимые или труднорастворимые в воде, солевых и водно-спиртовых смесях белки с высоким содержаниемсеры. К протеиноидам относятся кератин, коллаген, фиброин.
АльбуминыНевысокоймолекулярной массой (15-17 тыс.). Характерны кислые свойства. Растворимы вводе, и слабых солевых растворах. Осаждаются нейтральными солями при 100%-мнасыщении. Участвуют в поддержании осмотического давления крови, транспортируютс кровью различные вещества. Содержатся в сыворотке крови, молоке, яичномбелке.
ГлобулиныМолекулярная массадо 100 тыс… В воде нерастворимы, но растворимы в слабых солевых растворах иосаждаются в менее концентрированных растворах (уже при 50%-м насыщении).Содержатся в семенах растений, особенно в бобовых и масленичных; в плазме кровии в некоторых других биологических жидкостях. Выполняющие функцию иммуннойзащиты, обеспечивают устойчивость организма к вирусным инфекционнымзаболеваниям.
Сложныебелки делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы.
Фосфопротеины
Имеют в качественебелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белковявляются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц). Такая локализацияфосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегосяорганизма. У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях.
ЛипопротеиныСложные белки, простетическая группа которыхобразована липидами. По строению это небольшого размера (150-200 нм)сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (что позволяетим передвигаться по крови), а внутренняя часть — липидами и их производными.Основная функция липопротеинов — транспорт по крови липидов. В зависимости отколичества белка и липидов, липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеидынизкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП), которые иногда обозначаютсякак a- и b-липопротеиды.
Металлопротеины
Содержат катионы одного или нескольких металлов.Наиболее часто это — железо, медь, цинк, молибден, реже марганец, никель.Белковый компонент связан с металлом координационной связью.
Гликопротеины
Простетическая группа представлена углеводами и ихпроизводными. Исходя из химического строения углеводного компонента, выделяют 2группы:
Истинные — в качестве углеводного компонента наиболее частовстречаются моносахариды. Протеогликаны — построены из очень большогочисла повторяющихся единиц, имеющих дисахаридный характер (гиалуроноваякислота, гипарин, хондроитин, каротинсульфаты).
Функции: структурно-механическую (имеются в коже,хряще, сухожилиях); каталитическую (ферменты); защитную; участие в регуляции клеточногоделения.
ХромопротеиныВыполняютряд функций: участие в процессе фотосинтеза и окислительно-восстановительныхреакциях, транспорт С и СО2. Являютсясложными белками, простетическая группа которых представлена окрашеннымисоединениями.
Нуклеопротеины
Роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК.Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексыДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами — в соматическихклетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона.Нуклепротеинами по своей природе являются вне клетки вирусы — это комплексывирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки — капсида.
Состави строение
Пептидная связь
Белки представляют собой нерегулярные полимеры,построенные из остатков a-аминокислот, общую формулу которых в водном растворепри значениях pH близких к нейтральным можно записать как NH3+CHRCOO–.Остатки аминокислот в белках соединены амидной связью между a-амино- и a-карбоксильными группами. Связь между двумя a-аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью, аполимеры, построенные из остатков a-аминокислот,соединенных пептидными связями, называют полипептидами. Белок какбиологически значимая структура может представлять собой как один полипептид,так и несколько полипептидов, образующих в результате нековалентныхвзаимодействий единый комплекс.
/>Все входящие в пептидную связь атомырасполагаются в одной плоскости (планарная конфигурация).
Расстояние между атомами С и N (в -СО-NH-связи) равно 0,1325 нм, то есть меньше нормальногорасстояния между a-углеродным атомом и атомом N той же цепи, выражаемого величиной 0,146 нм. Вместе стем оно превышает расстояние между атомами С и N, соединенными двойной связью (0,127 нм). Такимобразом, связь С и N в -СО-NH -группировке может рассматриваться как промежуточнаямежду простой и двойной вследствие сопряжения π-электронов карбонильнойгруппы со свободными электронами атома азота. Это определенным образомсказывается на свойствах полипептидов и белков: по месту пептидных связей легкоосуществляется таутомерная перегруппировка, приводящая к образованию енольнойформы пептидной связи, отличающейся повышенной реакционной способностью.
Элементный состав белков
Белки содержат в среднем около 1 6% азота,50-55% углерода, 21-23% кислорода, 15-17% азота, 6-7% водорода, 0,3-2,5% серы.В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод,железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы, в различных, частоочень малых количествах.
Содержание основных химических элементов в белкахможет различаться, за исключением азота, концентрация которого характеризуетсянаибольшим постоянством.
Для изучения аминокислотного состава белковиспользуется главным образом метод гидролиза, то есть нагревание белка с 6-10моль/ литр соляной кислотой при температуре 100-110 0С. получаютсмесь a-аминокислот, из которых можно выделить индивидуальныеаминокислоты. Для количественного анализа этой смеси в настоящее времяприменяют ионообменную и бумажную хроматографию. Сконструированы специальныеавтоматические анализаторы аминокислот.
Разработаны также ферментативные методы ступенчатогорасщепления белка. Некоторые ферменты расщепляют макромолекулу белка специфически– только в местах нахождения определенной аминокислоты. Так получают продуктыступенчатого расщепления — пептоны и пептиды, последующим анализом которыхустанавливают их аминокислотный остаток.
В результате гидролиза различных белков выделено неболее 30 a-аминокислот. Двадцать из них встречаются чаще других.
При образовании молекулы белка или полипептида a-аминокислоты могут соединяться в различной последовательности . Возможно огромное число различных комбинаций, например из 20 a-аминокислот можно образовать больше 1018 комбинаций.Существование различного типа полипептидов практически неограничено.
Последовательность соединения аминокислот в том илиином белке устанавливают путем ступенчатого расщепления или рентгеноструктурныманализом.
Для идентификации белков и полипептидов используютспецифические реакции на белки. Например:
а) ксантопротеиновая реакция ( появление желтогоокрашивания при взаимодействии с концентрированной азотной кислотой, которое вприсутствии аммиака становиться оранжевым; реакция связана с нитрованиемостатков фенилаланина и тирозина);
б) биуретовая реакция на пептидные связи –действие разбавленного сульфата меди (II) на слабощелочной раствор белкасопровождающийся появлением фиолетово-синей окраски раствора, чтообусловлено комплексообразованием между медью и полипептидами.
в) реакция Миллона (образование желто-коричневогоокрашивания при взаимодействии с Hg(NO3)2 + HNO3 + HNO2;
Молекулярная масса
Белки являются высокомолекулярными соединениями. Этополимеры, состоящие из сотен и тысяч аминокислотных остатков — мономеров.Соответственно и молекулярная массабелков находится в пределах10000-1000000. Так, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК)содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляетпримерно 14000. Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотныхостатков, имеет молекулярную массу 17000, а гемоглобин – 64500 (574аминокислотных остатка). Молекулярные массы других белков более высокие: g-глобулин (образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеетмолекулярную массу около 150000, а молекулярная масса белка вируса гриппа – 320000 000.
Аминокислоты
Внастоящее время в различных объектах живой природы обнаружено до 200 различныхаминокислот. В организме человека их, например, около 60. Однако в состав белковвходят только 20 аминокислот, называемых иногда природными.
Аминокислоты — органические кислоты, у которых атомводорода a-углеродного атома замещен на аминогруппу –NH2. Следовательно, по химической природе это a-аминокислоты с общей формулой:
COOH
/>
H–C*–NH2
/>
R
Из формулы видно, что в состав всех аминокислот входятследующие общие группировки: –C–,–NH2, –COOH. Боковые же цепи (радикалы –R) аминокислот различаются. Природа радикаловразнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалыопределяют структурные и функциональные особенности аминокислот.
Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксуснойкислоты — глицина (NH3+CH2COO-)<sup/>имеют хиральный атом — C*- и могут существовать ввиде двух энантиомеров (оптических изомеров): L-изомер и D-изомер.
В состав всех изученных в настоящее время белковвходят только аминокислоты L-ряда, у которых, если рассматривать хиральный атом состороны атома H, группы NH3+, COO- и радикал -R расположеныпо часовой стрелке. Необходимость при построении биологически значимойполимерной молекулы строить ее из строго определенного энантиомера очевидна —из рацемической смеси двух энантиомеров получилась бы невообразимо сложнаясмесь диастереоизомеров. Вопрос, почему жизнь на Земле основана на белках,построенных именно из L-, а не D-a-аминокислот, до сих поростается интригующей загадкой. Следует отметить, что D-аминокислотыдостаточно широко распространены в живой природе и, более того, входят в составбиологически значимых олигопептидов.
Структура
При изучении состава белков было установлено, что всеони построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации: первичную,вторичную, третичную, а отдельные из них и четвертичную структуры.
Первичная структура
Представляет собой линейную цепь аминокислот(полипептид), расположенных в определенной последовательности с четкимгенетически обусловленным порядком чередования и соединенных между собойпептидными связями.
/> />
Пептиднаясвязьобразуется за счет a-карбоксильнойгруппы одной аминокислоты и a-аминной группы другой
К настоящемувремени установлены последовательности аминокислот для нескольких тысячразличных белков. Запись структуры белков в виде развернутых структурных формулгромоздка и не наглядна. Поэтому используется сокращенная форма записи —трехбуквенная или однобуквенная.
При записи аминокислотной последовательности в полипептидных илиолигопептидных цепях с помощью сокращенной символики предполагается, если этоособо не оговорено, что a-аминогруппа находится слева, а a-карбоксильная группа — справа. Соответствующие участки полипептиднойцепи называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом),а аминокислотные остатки — соответственно N-концевым иС-концевым остатками.
Вторичная структура
Вторичной структурой называют конформацию, которую образует полипептидная цепь.Для высокомолекулярных белков характерна структура спирали.
/>Впервые такая структура на основе рентгеноструктурногоанализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шерсти -a- кератина (Л. Полинг). Ее назвали a-структурой или a-спиралью. Обычно в природных продуктах встречаются белки со строениемправой спирали, хотя известна и структура левой спирали.
Спиральные структуры белка.
Для полипептидных цепей известно несколько различных типов спиралей. Если при наблюдении вдоль оси спирали она удаляется отнаблюдателя по часовой стрелке, то спираль считается правой (правозакрученной),а если удаляется против часовой стрелки — левой (левозакрученной). Наиболее распространена правая a-спираль (предложена Л. Полингом и Р. Кори). Идеальная a-спираль имеет шаг 0,54 нм и число однотипных атомов на один виток спирали3,6. строение спирали стабилизируется внутримолекулярными водородными связями.
В природных белках существуют лишь правозакрученные a-спиральные конформации полипептидных цепей, что сопряжено с наличием вбелковых телах аминокислот только L-ряда (за исключением особыхслучаев).
При растяжении a-кератина образуется вещество с другими свойствами — b-кератин. При растяжении спираль макромолекулы белка превращается вдругую структуру, напоминающую линейную. Отдельные полипептидные цепи здесьсвязаны межмолекулярными водородными связями. Эта структура называется b-структурой ( структура складчатого листа, складчатого слоя)
Складчатые структуры белка.
Одним из распространенных примеров складчатой периодической структурыбелка являются так называемые b-складки, состоящие из двухфрагментов, каждый из которых представлен полипептидом.
b-складкитакже стабилизируются водородными связями между атомом водорода аминной группыодного фрагмента и атомом кислорода карбоксильной группы другого фрагмента. Приэтом фрагменты могут иметь как параллельную, так и антипараллельную ориентациюотносительно друг друга.
Для того чтобы два участка полипептидной цепи располагались вориентации, благоприятствующей образованию b-складок, между нимидолжен существовать участок, имеющий структуру, резко отличающийся от периодической.
Возникновение a- и b-структур в белковой молекулеявляется следствием того, что аминокислоты и в составе полипептидных цепейсохраняют присущую им способность к образованию водородных связей. Такимобразом, крайне важное свойство аминокислот — соединяться друг с другомводородными связями в процессе образования кристаллических препаратов —реализуется в виде a-спиральной конформации или b-структуры в белковой молекуле. Следовательно, возникновение указанныхструктур допустимо рассматривать как процесс кристаллизации участковполипептидной цепи в пределах одной и той же белковой молекулы.
Третичная структура/>Сведения о чередовании аминокислотныхостатков в полипептидной цепи (первичная структура) и наличие в белковоймолекуле спирализованных, слоистых и неупорядоченных ее фрагментов (вторичнаяструктура) еще не дают полного представления ни об объеме, ни о форме, ни темболее о взаимном расположении участков полипептидной цепи по отношению друг кдругу. Эти особенности строения белка выясняют при изучении его третичнойструктуры, под которой понимают — общее расположение в пространствесоставляющих молекул одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентнымисвязями. То есть третичная конфигурация —реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученнаяспираль, которая в свою очередь свернута спиралью. У такой структуры в пространствеимеются выступы и впадины с обращенными наружу функциональными группами.
Полное представление о третичной структуре даюткоординаты всех атомов белка. Благодаря огромным успехом рентгеноструктурногоанализа такие данные, за исключением координат атомов водорода получены длязначительного числа белков. Это огромные массивы информации, хранящиеся вспециальных банках данных на машиночитаемых носителях, и их обработка немыслимабез применения быстродействующих компьютеров. Полученные на компьютерахкоординаты атомов дают полную информацию о геометрии полипептидной цепи, чтопозволяет выявить спиральную структуру, b-складки или нерегулярные фрагменты.
Третичная структура формируется в результате нековалентныхвзаимодействий (электростатические, ионные, силы Ван-дер-Ваальса и др.) боковыхрадикалов, обрамляющих a-спирали и b-складки, и непериодических фрагментов полипептиднойцепи. Среди связей, удерживающих третичную структуру, следует отметить:
а)дисульфидный мостик (–S–S–) между двумя остатками цистеина;
б)сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой);
в)солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой);
г)водородные связи между группами -СО - и -NH-;
Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, еебиологическая активность.
Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемоглобина— построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю(родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом онииспользовали данные экспериментов с рентгеновскими лучами. За исследования вобласти строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобелевскойпремии. А в конце столетия была определена третичная структура уже несколькихтысяч белков.
Четвертичная структура
У большинства белков пространственная организация заканчиваетсятретичной структурой, но для некоторых белков с молекулярной массой больше50-100 тысяч, построенных из несколько полипептидных цепей характерначетвертичная.
Сущность такой структуры в объединении несколько полимерных цепей былив единый комплекс. Такой комплекс также рассматривается как белок, состоящий изнескольких субъединиц. Белки, состоящие из нескольких субъединиц, широкораспространены в природе (гемоглобин, вирус табачной мозаики, фосфорилаза,РНК-полимераза). Субъединицы принято обозначать греческими буквами (так у гемоглобинаимеется по две a и b субъединицы). Наличиенескольких субъединиц важно в функциональном отношении — оно увеличиваетстепень насыщения кислородом.
/>Четвертичнаяструктура ( клубок белков)
Четвертичная структура стабилизируется в основном силами слабыхвоздействий:
а)водородная; б) гидрофобная; в) ионные; г) ковалентные (дисульфидные,пептидные).
Денатурация белков
Денатурация белка — разрушение сил (связей), стабилизирующих четвертичную, третичную ивторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулыи сопровождаемое изменением растворимости, вязкости, химической активности,характера рассеивания рентгеновских лучей, снижением или полной потерей биологическойфункции.
Различают физические (температура, давление, механическое воздействие,ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы,кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающиеденатурацию.
Обратным процессомявляется ренатурация, то есть восстановление физико-химических и биологическихсвойств белка. Иногда для этого достаточно удалить денатурирующий объект.Ренатурация невозможна если затронута первичная структура.
Химические и физические свойства
Несмотря на внешнее несходство, различныепредставители белков обладают некоторыми общими свойствами.
Так, поскольку все белки являются коллоиднымичастицами(размер молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм), в воде они образуют коллоидныерастворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностьюрассеивать лучи видимого света, не проходят сквозь полупроницаемые мембраны.
Вязкость раствора зависит от молекулярной массы иконцентрации растворенного вещества. Чем выше молекулярная масса, тем растворболее вязкий. Белки как высокомолекулярные соединения образуют вязкие растворы.Например, раствор яичного белка в воде.
Коллоидные частицы не проходят через полупроницаемыемембраны (целлофан, коллоидную пленку), так как их поры меньше коллоидных частиц.Непроницаемыми для белка являются все биологические мембраны. Это свойствобелковых растворов широко используется в медицине и химии для очистки белковыхпрепаратов от посторонних примесей. Такой процесс разделения называетсядиализом. Явление диализа лежит в основе действия аппарата “искусственнаяпочка”, который широко используется в медицине для лечения острой почечной недостаточности.
Белки способны к набуханию, характеризуются оптической активностью иподвижностью в электрическом поле, некоторые растворимы в воде. Белки имеютизоэлектрическую точку.
Важнейшим свойством белков является их способностьпроявлять как кислые, так и основные свойства, то есть выступать в роли амфотерныхэлектролитов. Это обеспечивается за счет различных диссоциирующихгруппировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотныесвойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовойаминокислот, а щелочные — радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновыхаминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойстваи наоборот.
Эти же группировки имеют и электрические заряды,формирующие общий заряд белковой молекулы. В белках, где преобладаютаспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным,избыток основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле.Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду илианоду в зависимости от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде (рН7–14) белок отдает протон и заряжается отрицательно (движение к аноду), тогдакак в кислой среде (рН 1–7)
подавляетсядиссоциация кислотных групп и белок становится катионом (движение к катоду):
/>/>/> NH3+ кислая ср. NH3+ щелочная ср. NH2
/>/>/>/>/>R R R
COOH COO– COO–
Катион Амфион Анион
Таким образом, фактором, определяющим поведение белкакак катиона или аниона, является реакция среды, которая определяетсяконцентрацией водородных ионов и выражается величиной рН. Однако приопределенных значениях рН число положительных и отрицательных зарядовуравнивается и молекула становится электронейтральной, то есть она не будетперемещаться в электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическаяточка белков. При этом белок находится в наименее устойчивом состоянии ипри незначительных изменениях рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает восадок. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится вслабокислой среде (рН 4,8–5,4), что свидетельствует о преобладании в их составедикарбоновых аминокислот.
Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойствбелков и их участии в регуляции рН крови. Величина рН крови человека отличаетсяпостоянством и находится в пределах 7,36–7,4, несмотря на различные веществакислого или основного характера, регулярно поступающие с пищей или образующиесяв обменных процессах, следовательно, существуют специальные механизмы регуляциикислотно-щелочного равновесия внутренней среды организма.
Белки активно вступают в химические реакции. Этосвойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержатразные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами.Важно, что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, врезультате чего образуется пептидная, водородная, дисульфидная и другие видысвязей. К радикалам аминокислот, а, следовательно, и белков, могутприсоединяться различные соединения и ионы.
Белки обладают большим сродством к воде, то есть они гидрофильны.Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себедиполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют воднуюили гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеиванияи выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка.Например, альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеютотносительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриногенприсоединяют воду хуже, и гидратная оболочка и них меньше. Таким образом,устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличиемзаряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удаленииэтих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым.
Обратимое осаждение белков (высаливание)предполагает выпадение белка в осадок под действием определенных веществ, послеудаления которых он вновь возвращается в свое исходное (нативное) состояние.Для высаливания белков используют соли щелочных и щелочноземельных металлов(наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти солиудаляют водную оболочку (вызывают обезвоживание) и снимают заряд. Междувеличиной водной оболочки белковых молекул и концентрацией солей существуетпрямая зависимость: чем меньше гидратная оболочка, тем меньше требуется солей.Так, глобулины, имеющие крупные и тяжелые молекулы и небольшую водную оболочку,выпадают в осадок при неполном насыщении раствора солями, а альбумины как болеемелкие молекулы, окруженные большой водной оболочкой — при полном насыщении.
Необратимое осаждение связанос глубокими внутримолекулярными изменениями структуры белка, что приводит впотере ими нативных свойств — денатурации, которая влечет потерюрастворимости, биологической активности и т.д. Необратимое осаждение можновызвать кипячением, действием концентрированными растворами некоторых из минеральныхи органических кислот, солями тяжелых металлов. Примером естественно вызваннойденатурации служит расщепление белков в желудке, где имеется сильнокислая среда(рН 0,5–1,5), под действием протеолитических ферментов. Денатурация белковположена в основу лечения отравления тяжелыми металлами, когда больному вводят per os (“через рот”) молоко или сырые яйца с тем, чтобыметаллы адсорбировались на поверхности денатурирующего белка и не действовалина белки слизистой оболочки желудка и кишечника, а также не всасывались вкровь.
Гидролиз белка достигается при помощи кипячения белка с сильнымиминеральными кислотами (кислотный гидролиз) или основаниями (щелочной гидролиз).Схема следующая:
О H О Н О О
/>/> NH2 — СН—С—N—СH—С—N—СН—С—·· + nH2O ·· + NH2—СН—С—ОН +
R1 R2 R3 R1
O O
+ NH2—СН—С—ОН + NH2—СН—С—ОН + ··
R2 R3
Химический синтез
Химический синтез белков имеет большое практическое итеоретическое значение. В практическом отношении важны белковые гормоны —инсулин и вазопрессин, в настоящее время получаемые синтетическим путем. Умениепроизводить искусственным путем необходимые белки откроет огромные ресурсы дляиспользования в медицине, технике и т.д.
Традиционные методы синтеза регулярных полимеров позволяютполучить сополимеры, состоящие из двух (или более) сходных типов мономеров состатистическим распределением их по цепи, в том числе белков. В частности,возможно получение гомополимеров или статистических сополимеров, состоящих изаминокислотных остатков, связанных пептидными связями (полиаминокислот).
В качестве примера можно привести процесс полученияполиаминокислот, основанный на конденсации N-карбоксиангидридоваминокислот, образуемых из соответствующих аминокислот обработкойфосгеном:
/>
Эти соединения содержат электрофильную ангидриднуюгруппу, которая может атаковать алифатическую аминогруппу аминокислоты,используемой в качестве затравки, с выделением СО2 и одновременномосвобождением новой аминогруппы из атакующей молекулы N-карбоксиангидрида,таким образом, открывая возможность поликонденсации:
/>
Нетрудно заметить, что каждая стадия поликонденсации(с учетом реакции образования N-карбоксиангидридов аминокислот) сопровождаетсяпревращением молекулы COCl2 в CO2 и 2HCl, что термодинамически выгодно и является источникомсвободной энергии для образования пептидной связи.
При синтезе нерегулярных полипептидов базируются такжена активации карбоксильных групп. Большинство из них базируется на использованииN,N-дициклогексилкарбодиимида (ДЦК). Он способен вприсутствии RCOO- и амина NH2R’осуществить активацию карбоксильных групп:
/>
Промежуточным соединением является O-ацил-N,N’-дициклогексилмочевину(ДЦМ):
/>
Значение белков
Функциибелков чрезвычайно многообразны. Каждый данный белок как вещество с определеннымхимическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь внескольких отдельных случаях — несколько взаимосвязанных. Например, гормонмозгового слоя надпочечников адреналин, поступая в кровь, повышает потреблениекислорода и артериальное давление, содержание сахара в крови, стимулирует обменвеществ, а также является медиатором нервной системы у холоднокровных животных.
/>/>
/>
/>/> Белки
/> /> /> /> /> /> /> /> /> />
Схема практического значения белков
.
Каталитическая (ферментативная) функция
Многочисленные биохимические реакции в живых организмах протекают вмягких условиях при температурах, близких к 40°С, изначениях рН близких к нейтральным. В этих условиях скорости протеканиябольшинства реакций ничтожно малы, поэтому для их приемлемого осуществлениянеобходимы специальные биологические катализаторы — ферменты. Даже такаяпростая реакция, как дегидратация угольной кислоты:
/>/>CO2 + H2O HCO3-+H+
катализируетсяферментом карбоангидразой. Вообще все реакции, за исключением реакции фотолизаводы 2H2O®4H+ + 4e- + O2, в живыхорганизмах катализируются ферментами (реакции синтеза, осуществляются припомощи ферментов синтетаз, реакции гидролиза — при помощи гидролаз, окисление —при помощи оксидаз, восстановление с присоединением — при помощи гидрогеназ ит.д.). Как правило, ферменты — это либо белки, либо комплексы белков скаким-либо кофактором — ионом металла или специальной органической молекулой.Ферменты обладают высокой, иногда уникальной, избирательностью действия.Например, ферменты, катализирующие присоединение a-аминокислотк соответствующим т-РНК в процессе биосинтеза белка, катализируют присоединениетолько L-аминокислот и не катализируют присоединение D-аминокислот.
Транспортная функция белков
Внутрь клетки должны поступать многочисленные вещества, обеспечивающиеее строительным материалом и энергией. В то же время все биологические мембраныпостроены по единому принципу — двойной слой липидов, в который погруженыразличные белки, причем гидрофильные участки макромолекул сосредоточены наповерхности мембран, а гидрофобные “хвосты” — в толще мембраны. Даннаяструктура непроницаема для таких важных компонентов, как сахара, аминокислоты,ионы щелочных металлов. Их проникновение внутрь клетки осуществляется с помощьюспециальных транспортных белков, вмонтированных в мембрану клеток. Например, убактерий имеется специальный белок, обеспечивающий перенос через наружную мембранумолочного сахара — лактозы. Лактоза по международной номенклатуре обозначается b-галаткозид, поэтому транспортный белок называют b-галактозидпермеазой.
Важным примером транспорта веществ через биологические мембраны противградиента концентрации является К/ Na-ый насос. В ходе его работыпроисходит перенос трех положительных ионов Na+ из клетки на каждые два положительных иона K+ в клетку. Эта работа сопровождается накоплениемэлектрической разности потенциалов на мембране клетки. При этом расщепляется АТФ,давая энергию. Молекулярная основа натрий-калиевого насоса была открыта недавно,это оказался фермент, расщепляющий АТФ — калий-натрийзависимая АТФ-аза.
У многоклеточных организмов существует система транспорта веществ отодних органов к другим. В первую очередь это гемоглобин. Кроме того, в плазмекрови постоянно находится транспортный белок — сывороточный альбумин. Этотбелок обладает уникальной способностью образовывать прочный комплексы с жирнымикислотами, образующимися при переваривании жиров, с некоторыми гидрофобнымиаминокислотами со стероидными гормонами, а также со многими лекарственнымипрепаратами, такими, как аспирин, сульфаниламиды, некоторые пенициллины.
Рецепторная функция
Большое значение, в особенности для функционирования многоклеточныхорганизмов, имеют белки-рецепторы, вмонтированные в плазматическую мембрануклеток и служащие для восприятия и преобразования различных сигналов,поступающих в клетку, как от окружающей среды, так и от других клеток. В качественаиболее исследованных можно привести рецепторы ацетилхолина, находящиеся намембране клеток в ряде межнейронных контактов, в том числе в коре головногомозга, и у нервно-мышечных соединений. Эти белки специфично взаимодействуют сацетилхолином CH3C(O) – OCH2CH2N+(CH3)3 и отвечает на это передачей сигналавнутрь клетки. После получения и преобразования сигнала нейромедиатор долженбыть удален, чтобы клетка подготовилась к восприятию следующего сигнала. Дляэтого служит специальный фермент — ацетилхолинэстераза, катализирующая гидролизацетилхолина до ацетата и холина.
Многие гормоны не проникают внутрь клеток-мишеней, а связываются соспецифическими рецепторами на поверхности этих клеток. Такое связываниеявляется сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы.
Защитная функция
Иммунная система обладает способностью отвечать на появление чужеродныхчастиц выработкой огромного числа лимфоцитов, способных специфически повреждатьименно эти частицы, которыми могут быть чужеродные клетки, например патогенныебактерии, раковые клетки, надмолекулярные частицы, такие как вирусы,макромолекулы, включая чужеродные белки. Одна из групп лимфоцитов —В-лимфоциты, вырабатывает особые белки, выделяемые в кровеносную систему,которые узнают чужеродные частицы, образуя при этом высокоспецифичный комплексна этой стадии уничтожения. Эти белки называются иммуноглобулины. Чужеродныевещества, вызывающие иммунный ответ называют антигенами, а соответствующие кним иммуноглобулины — антителами.
Антитела построены из четырех полипептидных цепей, связанных междусобой дисульфидными мостиками.
Структурная функции
Наряду с белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные функции,существуют белки, имеющие в основном структурное значение. Они обеспечиваютмеханическую прочность и другие механические свойства отдельных тканей живыхорганизмов. В первую очередь это коллаген — основной белковый компонентвнеклеточного матрикса соединительной ткани.
В эластичных тканях — коже, стенках кровеносных сосудов, легких — помимо коллагена внеклеточный матрикс содержит белок эластин, способныйдовольно в широких пределах растягиваться и возвращаться в исходное состояние.
Еще один пример структурного белка — фиброин шелка, выделяемыйгусеницами шелкопряда в период формирования куколки и являющийся основным компонентомшелковых нитей.
Двигательные белки
Мышечное сокращение является процессом, в ходе которого происходитпревращение химической энергии, запасенной в виде макроэргических пирофосфатныхсвязей в молекулах АТФ, в механическую работу. Непосредственными участникамипроцесса сокращения являются два белка — актин и миозин.
Антибиотики
Большую и чрезвычайно важную в практическом отношении группу природныхорганических соединений составляют антибиотики — вещества микробногопроисхождения, выделяемые специальными видами микроорганизмов и подавляющиерост других, конкурирующих микроорганизмов. Открытие и применение антибиотиковпроизвело в 40-ые гг. революцию в лечении инфекционных заболеваний, вызываемыхбактериями. Следует отметить, что на вирусы в большинстве случаев антибиотикине действуют и применение их в качестве противовирусных препаратовнеэффективно.
Токсины
Ряд живых организмов в качестве защиты от потенциальных враговвырабатывают сильно ядовитые вещества — токсины. Многие из них являются белками,однако, встречаются среди них и сложные низкомолекулярные органическиемолекулы. В качестве примера такого вещества можно привести ядовитое начало бледнойпоганки — a-аманитин.
Вывод:
В данной работе при помощи различных схем и таблицбыли рассмотрены химические и физические свойства белков, классификациябелков, состав и строение белков, были рассмотрены разнообразные функциибелков, а также их значение.
Доказано, что белки — обязательная составная частьвсех живых клеток, играют исключительно важную роль в живой природе, являютсяглавным, наиболее ценным и незаменимым компонентом питания. Это связанно с тойогромной ролью, которую они играют в процессах развития и жизни человека. Белкиявляются основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ иэнергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмыдвижений, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всехорганов и систем организма.
«Жизнь — это форма существования белка»
/> Список использованной литературы:
· «ХИМИЯ—справочникдля абитуриентов и студентов». Издательство acT-Фолио, Москва, 2000 год.
· Большаямедицинская энциклопедия.
· «Энциклопедия длядетей. Химия». Аванта+, Москва, 2000 год.
· Албертс Б., БрейД., и др. Молекулярная биология клетки Москва, 1994.
· Биотехнология.Производство белковых веществ. В.А. Быков, М.Н. Манаков. Москва «Высшая школа»1987г.
· Артеменко А.И.Органическая химия: учеб. для строит. спец. вузов. —М.: Высшая школа, 2000.
· Березин Б.Д.,Березин Д.Б. Курс современной органической химии. Учебное пособие для вузов.—М.: Высшая школа, 1999.
· Кнорре Д.Г.,Мызина С.Д. Биологическая химия. —М.: Высшая школа, 1998.
· Общаяорганическая химия. Под ред. Д. Бартона, У.Д. Оллиса. Нуклеиновые кислоты,аминокислоты, петиды, белки. —М.: Химия, 1986.
· Филлпович Ю.Б.Основы биохимии: уч. для студ. хим. и биол. спец. пед. инст. М.: Высшая школа,1985.
· Шамин А.Н.История химии белка. —Москва: «Наука», 1977.
· Якубке Х.-Д.,Ешкайт Х. Аминокислоты, пептиды, белки. Москва: «Мир», 1985.