Реферат: Коровье бешенство

Но откуда вообщевзялась эта напасть?

Ведьраньше коровье бешенство было экзотикой, болезнь Кройцфельдта — Якоба почти не встречалась, а теперь в одной толькоВеликобритании зарегистрировано 177 тысяч случаев коровьего бешенства, отболезни Кройцфельдта — Якобаскончались 88 человек! Многие люди имеютпредставление, будто мы живём в некоем зафиксированном мире. На самом же делемы живём в мире, который постоянно изменяется. Эволюция вирусов, эволюциябактерий, эволюция всего Того, что может вызывать патологические состояния,происходит постоянно. Эволюционирует вирус СПИДА, то есть постоянно появляютсяего новые формы, мутации. Эволюционирует вирус гриппа. И поэтому неудивительно,что то, что происходит сейчас с болезнью бешенства коров, – это тоже случай такойэволюции, но эволюции не без вмешательства человека. Но это не означает, чтобыли некие лаборатории, которые создали прионыкак оружие и потом пытались его использовать, – это полныйабсурд. Что скорее всего произошло – что люди начали использовать продуктыживотного происхождения для скармливания самим же животным, что являетсясовершенно противоестественным: как все мы знаем, коровы – это травоядные. Нодля Того, чтобы коровы были более мясистыми и, соответственно, коммерческиболее выгодными, им начали скармливать пищу, которая содержит много белков. Этапища производится из таких же коров или других животных. Таким образом, в пищустали попадать вещи, которые в ходе нормальной эволюции никогда в пищу коров непопадали. Скорее всего, когда — то, на каком — то этапе, какая — то из коров –или какое — то другое животное – заболели болезнью бешенства коров. Ясно, чтоесли существуют болезни, которые вызываются прионами,то они могли возникнуть и среди коров. Но если бы эта корова не былаиспользована для Того, чтобы из неё делать корм для другой коровы, и не попалабы ей в пищу, то проблема развития болезни не возникла бы, потому что – как и вслучае людоедов, которых открыл Гайдушек, – для Того,чтобы заразиться этой болезнью, нужно съесть больное животное или поражённыйболезнью орган больного животного. Что и произошло. И болезнь бешенства коровстала распространяться потому, что коровам стали скармливать продукты животногопроисхождения, в том числе и те, что уже были заражены болезнью бешенства коров.

Откуда взяласьэпидемия

Почему жередкая болезнь вдруг приняла характер коровьей эпидемии? Примерно восемь летназад ученые высказали предположение, что основной источник заражения крупногорогатого скота в Англии — мясокостная мука, получаемая из туш овец (средикоторых были и животные, больные скрейпи) идобавляемая в корма. Правда, костную муку добавляли в коровий рацион и 50 летназад, а эпидемия коровьего бешенства разразилась лишь недавно. Все дело в том,что 15 лет назад в Великобритании была изменена технология переработки туш овецна костную муку — опущены некоторые стадии высокотемпературной обработки. Врезультате этого возбудитель сохранил свою активность и коровы массово заболелигубчатообразной энцефалопатией.Скорее всего, коровье бешенство передается через корм, а не от одного животногок другому непосредственно. Поэтому в стаде иногда болеют всего лишь одна — двекоровы. Но велика вероятность Того, что болезнь передается коровьему потомству- от родителей к детям.

Любая изперечисленных болезней может иметь три варианта возникновения:

а)инфекционный (уже упомянутый),

б)наследственный,

в) спорадический, то есть появление, казалось бы, без видимыхпричин, когда не просматривается ни наследственной предрасположенности, ниинфекции.

Оказывается, очень даже бывают. Дело в том, что в индустриальноразвитой Западной Европе для откорма скота используют так называемые белковыедобавки. Один американский ветеринар утверждал, что эти добавки изготавливаютиз мяса погибших и издохших от болезней животных и птиц. Причем дохлых«домашних любимцев» перерабатывают вместе с противоблошинымиошейниками, испортившееся мясо из супермаркетов — с полиэтиленовой упаковкой.(Из этой же массы, кстати, изготавливают и расхваленные рекламой корма длясобак и кошек.) Получается, что буренок кормят продуктом, в котором содержитсямясо их родичей. "Прионовый бунт" ворганизме коровы — каннибала приводит к возникновению инфекции губчатогоэнцефалита, которая опаснаи для человека, стоящего следом за коровой в пищевой цепочке.

Что скореевсего произошло — что люди начали использовать продукты животного происхождениядля скармливания самим же животным, что является совершеннопротивоестественным: как все мы знаем, коровы — это травоядные. Но для Того,чтобы коровы были более мясистыми и, соответственно, коммерчески болеевыгодными, им начали скармливать пищу, которая содержит много белков. Эта пищапроизводится из таких же коров или других животных. Таким образом, в пищу сталипопадать вещи, которые в ходе нормальной эволюции никогда в пищу коров непопадали.

Хорошие и плохие прионы

Туттребуется небольшое пояснение: молекулы белка, представляющие собой, какизвестно, длинные цепочки из остатков аминокислот, имеют и вполне определённуюпространственную организацию. Поэтому, характеризуя белок, учёные говорят о егопервичной, вторичной, третичной, а в отдельных случаях и о четвертичнойструктурах. Первичная структура белка отражает его аминокислотнуюпоследовательность, т. е. порядок чередования аминокислотных остатков в молекуле.

Вторичнаяструктура белка отражает конформацию молекулы, т. е.способ её скручивания в пространстве. Одна из наиболее распространённых моделей– спираль.

Третичнаяструктура белка отражает трехмерную конфигурацию уже скрученной молекулы впространстве. Скажем, та же самая спираль, но ещё и изогнутая.

Ну, ачетвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разнымимолекулами и характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина.

Каждыйбелок имеет свою постоянную неизменную структуру, по которой клетка егоидентифицирует. Это своего рода пароль, ключ к замку. Любой белок с незнакомойклетке структурой является для неё чужеродным и подлежащим инактивации.Так что же делают прионы?Профессор Тараховский поясняетПрионыспособны переводить белок из конформацииобычной в конформацию необычную, которая клеткойвоспринимается как нечто чужеродное, и клетка пытается этот белок уничтожить,превратить в нечто такое, что не может быть использовано клеткой, и этот белокстановится нерастворимым. То есть он превращается в какие — то частички, и этичастички образуют нити, или тяжи, которые не имеют практически уже никакойфункции – той, что выполняли эти белки. Они просто заполняют клеточноепространство. То есть с точки зрения клетки она выполнила свою функцию, потомучто она инактивировала белок неправильной конформации. Но для клетки эта инактивацияимеет чудовищные последствия, потому что эти нефункциональные белки,накапливаясь в клетке, её практически убивают. И многие клетки, содержащие этибелки, погибают. Ужас заключается в том, что эти прионыобладают способностью, связываясь с белками, переводить ихв такую конформацию, которая потом не возвращаетсяназад. Таким образом, это практически необратимый процесс.

Впрочем,такой трансформации подвергаются не все белки подряд, а лишь те же прионы. Дело втом, что ген, кодирующий первичную структуру прионов,то есть определяющий свойственную им последовательность аминокислот, найден нетолько у всех людей, но и вообще у всех млекопитающих и даже у некоторых птиц.Это значит, что в природе существуют как минимум две формы соответствующегобелка – нормальная, всегда присутствующая в организме людей и животных, ипатогенная, которая, собственно, и именуется прионом. Сам термин "прион" — это сокращение словосочетания "infectiousprotein", то есть «инфекционный белок». Больше всего прионныхбелков в мозге, гораздо меньше – в лёгких, кишечнике, селезёнке, ещё меньше – вмышцах. Пока прионный белок находится в обычной форме– она именуется альфа — конформацией, – он хорошо растворяется в биологическихжидкостях и способен выполнять свойственную ему функцию – правда, учёные покане знают, какую именно. Однако изредка и по неизвестным пока причинам этотбелок принимает иную, аномальную форму – её называют бета — конформацией, – образуетнерастворимые агрегаты и выступает как чужеродное и вредное для организма тело,в конечном счёте разрушая работу всей нервной системы.

Прион — это обычный белок. Он есть укаждого из нас на поверхности нервных клеток. В своем нормальном состоянии егомолекула скручена определенным образом. По какой — то причине она можетраскрутиться и приобрести «неправильную» пространственнуюконфигурацию. «Неправильные» распрямленные молекулы прионов легко склеиваются друг с другом, на нервной клеткеобразуются белковые бляшки, и она погибает. На месте погибшей нервной клеткиобразуется пустота — вакуоль, заполненная жидкостью. Постепенно весь мозгпревращается в дырчатую субстанцию, похожую на губку, и человек или животноепогибает.

Путипереноса генетической информации в клетке обобщает предложенная Ф. Криком такназываемая центральная догма молекулярной биологии (рис. 1) [3]. Основной путьпереноса: от генов — дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), способной ксамовоспроизведению, — к рибонуклеиновой кислоте (РНК), иногда способной ксамовоспроизведению, и, наконец, — к белкам. На этом этапе заканчивается путьпереноса информации. Она не возвращается к нуклеиновым кислотам, а белки неспособны к самовоспроизведению. До последнего времени считалось аксиомой, чточередование аминокислотных остатков в полипептидных цепях, то есть первичнаяструктура белков, однозначно определяет характер их складывания и тем самымфункциональную активность [4, 5]. Эти представления были поколеблены взначительной степени благодаря исследованиям, о которых пойдет речь дальше.

 МОЛЕКУЛЯРНАЯ ГЕНЕТИКА ПРИОНОВ МЛЕКОПИТАЮЩИХ

Инфекционноеначало оказалось ассоциированным именно с упомянутыми белковыми образованиями головного или спинного мозга. При этом белок- прион(РгРSc)из этих высокомолекулярных агрегатов и растворимый неинфекционный белок (РгРC) здоровых особей имеют одинаковую первичную структуру,то есть одинаковую аминокислотную последовательность, но различаются повторичной и третичной структуре, то есть характером укладки полипептидной цепи(рис. 2).

В белке РгРSc обнаруживается существенно больше так называемых B — слоев — около 43 % (в РгРC — 3 %) — и несколькоуменьшается количество (43 — 34 %) так называемых a — спиралей. При этом инфекционный белок, образующий уже упомянутые амилоидныетяжи, оказывается более кислотоустойчивым, термоустойчивым и более устойчивым кпротеолизу, нежели его клеточный гомолог РгРC. Оказалось, что инфекционный белок возникает путеммодификации своей структуры из обычного клеточного белка и при этом приобретаетсвойство инфекционности [8]. На рис. 3 показанаструктура этого гена (PRNP) человека. Сверху — известные варианты нормальногополиморфизма, то есть аминокислотные замены, не приводящие к заболеванию. Внизу- мутационные замены, приводящие к нейродегенеративнымзаболеваниям [8]. Особый интерес представляет начальный конец гена исоответственно так называемый N — терминальный конец белка. Здесь закодированыпять повторов из восьми аминокислот. Уменьшение числа повторов на один несопровождается патологическими последствиями, в то время как увеличение числаповторов (известны варианты вплоть до 12 повторов) приводит к одной изнаследственных форм заболевания [8]. Следовательно, эти повторы играютсущественную роль в организации структуры белка и каким — то образом влияют навозможность его превращения в инфекционную форму.Итак,наследственные варианты заболевания — результат мутационного измененияпервичной структуры белка, облегчающего превращение его в приони далее — превращение всех вновь синтезируемых полипептидов в прионную,патогенную и инфекционную форму. Спорадическая форма заболевания — спонтанноеизменение характера укладки полипептидной цепи, превращающее клеточный белок в прион, а далее — опять же превращение всех вновь синтезируемых полипептидовв прионную, то есть инфекционную и патогенную, форму.Здесь очень важно отметить, что при одной и той же первичной структуре, то естьодной и той же аминокислотной последовательности, без всяких изменений кодирующегогена может возникнуть несколько вариантов укладки приона, и эти различающиесяварианты укладки воспроизводятся при последующей инфекции. Они получилиназвание штаммов или правильнее — клонов приона[15].И, наконец, инфекционнаяформа прионных заболеваний — результат проникновенияв организм, в клетку млекопитающих инфекционного белка, возникшего любым издвух упомянутых способов.В стандартные концепции легкоукладывается возникновение наследственных форм заболевания. Можно представить,что одна первичная структура служит основой для разных способовпространственной укладки белковой молекулы. Тут требуется небольшое пояснение:молекулы белка, представляющие собой, как известно, длинные цепочки из остатковаминокислот, имеют и вполне определённую пространственную организацию. Поэтому,характеризуя белок, учёные говорят о его первичной, вторичной, третичной, а вотдельных случаях и о четвертичной структурах. Первичная структура белкаотражает его аминокислотную последовательность, т. е. порядок чередованияаминокислотных остатков в молекуле. Вторичная структура белка отражает конформацию молекулы, т. е. способ её скручивания впространстве. Одна из наиболее распространённых моделей — спираль. Третичнаяструктура белка отражает трехмерную конфигурацию уже скрученной молекулы впространстве. Скажем, та же самая спираль, но ещё и изогнутая. Ну, ачетвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разнымимолекулами и характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина. Каждыйбелок имеет свою постоянную неизменную структуру, по которой клетка егоидентифицирует. Это своего рода пароль, ключ к замку. Любой белок с незнакомойклетке структурой является для неё чужеродным и подлежащим инактивации.Так что же делают прионы?Профессор Тараховский поясняет:  

«Здоровые»прионовые белки встречаются в виде различных посоставу протеиновых компонентов в клетках головного мозга различных видовживотных. Они расположены на поверхности нервных клеток и, судя по всему,играют определенную роль в передаче сигналов, идущих от раздражителей.Этаклеточная форма прионов (ПрПк,к = клеточный; РrР, с = cellular)отличается от их патологической формы (ПрПск, ск = скрэпи; PrPsc,sc = scrapie) своейпространственной структурой. С этим связано драматическое изменение с точкизрения устойчивости по отношению к внешним воздействиям и расщепляемостипосредством ферментов. В то время, как прионыПрПкрасщепляютсялегко, прионыPRIVATE «TYPE=PICT;ALT=»ПрПск проявляют крайне высокуюустойчивость к ферментам, высокой температуре и средствам дезинфекции.

ХРОНОЛОГИЯЭПИДЕМИИ

прионныебелкиспособны существовать в двух различных формах. Абсолютно одинаковые по составу,эти две формы сильно различаются по своей пространственной структуре. Еслибелок находится в обычной форме, он хорошо растворяется в биологическихжидкостях и способен выполнять свойственную ему функцию. Оказавшись в другой,аномальной, форме, он образует нерастворимые агрегаты и выступает какчужеродное и вредоносное для организма тело. Именно с отношениями между этимидвумя свойствами связано самое важное свойство прионов — явление, с которым биологи никогда раньше не встречались. Белок, находящийсяв аномальной форме, сталкиваясь со своим сородичем, имеющим обычную форму,переводит его в ту же аномальную форму. Так, выяснилось, что белки, открытые Прусинером, оказываются возбудителями болезней: попадая вздоровый организм, аномальный белок «заражает» белки, находившиеся доэтого в обычной форме, в результате накапливаются агрегаты, которые разрушаютклетки мозга.

МНЕНИЕ

По следамЭскулапа (прямой эфир на Радио" Свобода ")

Даниил Голубев:

По егоданным, белковая молекула нормального прионаимеет форму спирали, она как бы сложена (" скручена "). Когдав силу тех или иных причин молекула" раскручивается «и начинаетпоходит на пучок гладких волос, прионыстановятся смертельно опасными. Соприкасаясь с нормальными прионами прионыпатогенные индуцируют изменения формы их молекул, то есть трансформируютих в патогенные. Идет своеобразная молекулярная цепная реакция таких изменений,сопровождающаяся дегенерацией нервных клеток головного мозга.

Механизм передачи инфекцииИ альфа -, и бета — конформации приона– это спираль, вся разница лишь втом, что молекула патогенного белка имеет примерно на 10 процентов меньшеизогнутых участков, чем молекула белка безвредного. Между прочим, прионы– самые мелкие из всех известныхинфекционных агентов: они примерно в сто раз меньше, чем вирусы. Самое жестрашное – и с этим явлением биологи никогда раньше не встречались – состоит втом, что патогенный прион,сталкиваясь со своим нормальным сородичем, переводит его в свою конформацию, то есть как бы заражает. И попав в другойорганизм, прионможет вызывать появление бета — конформацийнормальных белков, закодированных в том же гене, что и он сам. Именно таким былмеханизм передачи инфекции „куру“ при ритуальном каннибализме наНовой Гвинее, так же происходит и заражение болезнью Кройцфельдта — Якоба при поедании мясаинфицированных прионами коров. Проявление этой болезни в своё время называлось размягчением мозга. Ноэто – банальный язык, который не объясняет саму патологию. А патология такова,что PRIVATE»TYPE=PICT;ALT="прионы,которые вызывают бешенство коров, попадая в клетки, приводят к возникновениюэтих фибрилл, или тяжей, и клетки разрушаются, дегенерируют. Таким образом,происходит необратимая потеря клеток мозга, со временем симптомы болезнистановятся очевидными, и человек погибает.

Откудаберутся «неправильные» прионы? Причиной болезни (Крейтцфельдта — Якоба, например) может быть наследственнаяпредрасположенность. Небольшая ошибка в нуклеотиднойпоследовательности гена, кодирующе ГО прион, вызываетсинтез «неправильных» белковых молекул с «раскрученной»конфигурацией. Вероятно, такие аномальные прионыу человека и животных при наличиигенетической предрасположенности накапливаются с возрастом и в итоге вызываютполное разрушение нейронов головного мозга. Считается, что при попадании ворганизм человека или животного хотя бы одной раскрученной молекулы прионапостепенно все остальные«нормальные» прионыначинают разворачиватьсяаналогичным образом. Каким образом «ненормальная» молекула прионаразворачивает нормальную,неизвестно. Ученые ищут молекулу — посредник в этой цепи химических реакций, нопока безуспешно.

— Прионыспособны переводить белок из конформации обычной в конформациюнеобычную, которая клеткой воспринимается как нечто чужеродное, и клеткапытается этот белок уничтожить, превратить в нечто такое, что не может бытьиспользовано клеткой, и этот белок становится нерастворимым. То есть онпревращается в какие — то частички, и эти частички образуют нити, или тяжи,которые не имеют практически уже никакой функции — той, что выполняли этибелки. Они просто заполняют клеточное пространство. То есть с точки зренияклетки она выполнила свою функцию, потому что она инактивировалабелок неправильной конформации. Но для клетки эта инактивация имеет чудовищные последствия, потому что этинефункциональные белки, накапливаясь в клетке, её практически убивают. И многиеклетки, содержащие эти белки, погибают. Ужас заключается в том, что эти прионыобладают способностью, связываясьс белками, переводить их в такую конформацию, котораяпотом не возвращается назад. Таким образом, это практически необратимыйпроцесс. Впрочем, такой трансформации подвергаются не все белки подряд, а лишьте же PRIVATE «TYPE=PICT;ALT=»прионы.Дело в том, что ген, кодирующий первичную структуру прионов,то есть определяющий свойственную им последовательность аминокислот, найден нетолько у всех людей, но и вообще у всех млекопитающих и даже у некоторых птиц.Это значит, что в природе существуют как минимум две формы соответствующегобелка — нормальная, всегда присутствующая в организме людей и животных, ипатогенная, которая, собственно, и именуется прионом. Сам термин "прион" — это сокращениесловосочетания "infectious protein",то есть «инфекционный белок». Больше всего прионныхбелков в мозге, гораздо меньше — в лёгких, кишечнике, селезёнке, ещё меньше — вмышцах. Пока прионный белок находится в обычной форме- она именуется альфа — конформацией, — он хорошорастворяется в биологических жидкостях и способен выполнять свойственную емуфункцию — правда, учёные пока не знают, какую именно. Однако изредка и понеизвестным пока причинам этот белок принимает иную, аномальную форму — еёназывают бета — конформацией, — образуетнерастворимые агрегаты и выступает как чужеродное и вредное для организма тело,в конечном счёте разрушая работу всей нервной системы. Механизм передачи инфекции И альфа -, и бета — конформацииприона — это спираль, вся разница лишь втом, что молекула патогенного белка имеет примерно на 10 процентов меньше изогнутыхучастков, чем молекула белка безвредного. Между прочим, прионы — самые мелкие из всех известныхинфекционных агентов: они примерно в сто раз меньше, чем вирусы. Самое жестрашное — и с этим явлением биологи никогда раньше не встречались — состоит втом, что патогенный прион,сталкиваясь со своим нормальным сородичем, переводит его в свою конформацию, то есть как бы заражает. И попав в другойорганизм, прионможет вызывать появление бета — конформаций нормальных белков, закодированных в том жегене, что и он сам. Именно таким был механизм передачи инфекции«куру» при ритуальном каннибализме на Новой Гвинее, так же происходити заражение болезнью Кройцфельдта — Якоба при поедании мясаинфицированных прионами коров. — Проявление этойболезни в своё время называлось размягчением мозга. Но это — банальный язык,который не объясняет саму патологию. А патология такова, что прионы, которыевызывают бешенство коров, попадая в клетки, приводят к возникновению этихфибрилл, или тяжей, и клетки разрушаются, дегенерируют. Таким образом,происходит необратимая потеря клеток мозга, со временем симптомы болезнистановятся очевидными, и человек погибает.

В ходеопытов по инфицированию мышей, которым непосредственно в головной мозгвпрыскивался мозговой материал, содержавший возбудитель, удалось перенести ивызвать болезнь. Когда же использовались мыши, измененные при помощи геннойинженерии и не обладавшие более здоровыми ПрПк,подобные опыты по инфицированию не удавались.Т. о.предпосылкой, вызывающей ТГЭ при помощи ПрПск,является наличие здоровых ПрПк. Очевидно,инфекционные белки способны после контакта в головном мозге вызывать цепнуюреакцию, в ходе которой безобидные, здоровые прионыпревращаются в своихразрушительных «двойников» ПрПск. Это внастоящее время уже может быть доказано и при помощи лабораторных опытов впробирках. В ходе этих опытов клеточные прионыв результате контакта со "скрэпи — прионами" изменяют свою пространственную структуру. В отличие от нормальных прионов, болезнетворные прионыне разрушаются в желудке. Возможно, в их распространении играет важную роль ииммунная система. Дело в том, что ученые обнаружили у овец, коров, а также улюдей повышенную концентрацию прионов не только вголовном мозгу, но и в миндалинах, кишечнике и селезенке. Согласно новейшимгипотезам прионынакапливаются и размножаются вопределенных защитных клетках в лимфатических узлах и селезенке. Однако по — прежнему неясно, как прионызатем попадают из селезенки вголовной мозг. Но стоит им попасть туда, как они тут же начинают своюразрушительную деятельность. Они превращают нормальные прионыв их инфекционный вариант.Последний, в свою очередь, способен вызвать трансформацию других клеточных прионов. Болезнетворные прионыне поддаются расщеплению и вкачестве «мусора» или «отходов» накапливаются в нервныхклетках. Рано или поздно наступает момент переполнения нервной клетки, теряющейв результате этого возможность функционировать нормально и постепенноотмирающей. Этот процесс носит поначалу незаметный, «ползучий»характер. Лишь в стадии прогрессирующего распада клетки скорость ее разрушения возрастает.Наконец отмирает такое количество нервныхклеток, что головной мозг приобретает легко распознаваемую типичную губчатуюструктуру. Одновременно происходящие изменения вызывают вышеописанные симптомы.

Согласно созданной Прузинером«теории прионов» инфекционные белки (светло- серые, ПрПск) способны вызвать в головном мозгуцепную реакцию. Безобидные, здоровые прионыPRIVATE«TYPE=PICT;ALT=»(темно — серые, ПрПк) превращаются в своих разрушительных«двойников».

ПрионыPRIVATE«TYPE=PICT;ALT=»вызывают у животных и у человека неизлечимые нейродегенеративные заболевания мозга. Одно из них – губчатая энцефалопатия– сегодня буквально у всех на устах, поскольку животная форма этой болезни,именуемая в обиходе «коровьимбешенством», получает в Европе всё более широкое распространение, амежду тем она способна передаваться и людям, вызывая у них так называемуюболезнь Кройцфельдта — Якоба.

Дегенеративныеболезни, при которых мозг разрушается, превращаясь в некое подобие губки,известны давно. У больных животных на срезе мозга под микроскопом видны вакуоли- микроскопические поры. Больной мозг напоминает пористую губку, отсюдавозникло научное название этой группы заболеваний — губчатообразнаяэнцефалопатия. Губчатообразнойэнцефалопатией болеют коровы, овцы (так называемаяболезнь скрейпи), козы, грызуны и даже кошки.Животное погибает от полного разрушения мозга. Аналогичные болезни, правдачрезвычайно редко, встречаются и у людей: болезнь куру (распространенная средипапуасов Новой Гвинеи) и болезнь Крейтцфельдта — Якоба. Последняя известна с прошлого века, и поражает онаприблизительно одного из миллиона людей пожилого возраста. Сначала у больногонарушается координация движений, затем наступает полная потеря памяти,страдальца одолевают конвульсии. В итоге больной умирает. Ученые давно поняли,что возбудитель губчатообразной энцефалопатии«живет» в головном и костном мозге животных и людей. Наибольшаяконцентрация возбудителя инфекции — в продолговатом и среднем отделах головногомозга. В мясе она гораздо ниже.

Поэтому,даже несмотря на явный недостаток доказательств прионноймодели губчатообразной энцефалопатии,Прузинер в 1997 году получил за свое открытиеНобелевскую премию, Патогенный прион — найти и обезвредитьПосле Того, как было показано, что губчатообразная энцефалопатиявызывается прионами, для постановки диагноза сталовозможным не просто исследовать срез определенных участков головного мозга наналичие пустот — вакуолей, но и определять сам возбудитель заболевания.Биохимическими методами выделяют прионные белки иизучают их под электронным микроскопом — если молекулы их склеены между собой,образуют нити, то наличие патогенных прионов в мозгесомнению не подлежит. Иммунологические методы детекциис использованием специфических антител к «раскрученным» патогенным прионам(иммуногистохимическийанализ срезов и иммуноблоттинг) более чувствительны,чем электронная микроскопия. Суть их в следующем: если антитела взаимодействуютс белками, выделенными из головного мозга, — патогенные прионыв нем есть, а если реакция не идет- возбудителей губчатообразной энцефалопатиив мозге нет. Самая большая трудность определения состоит в том, что анализпроводится исключительно на мозге забитых коров. То есть пока нет возможностипроводить исследование на живых животных.

Около 15лет назад в Англии тысячи коров поразила смертельная болезнь. Заболевали еюпреимущественно животные старше 4 — х лет. Симптомымногообразны. Во — первых — неровная прихрамывающая походка. На последнейстадии болезни корова вообще не может подняться — отказывают задние ноги. Во — вторых, животные теряют в весе, снижаются надои, но самое главное, меняетсяповедение буренок — они становятся беспокойными, боязливыми (больные коровыособенно боятся узких проходов, коридоров и загонов), агрессивными, скрежещутзубами, стремятся отделиться от стада, резко реагируют на свет, звук,прикосновение. В общем, ведут себя как животные, зараженные вирусом бешенства.Отсюда и бытовое название заболевания — коровье бешенство. «Новая»страшная болезнь оказалась давно известной губчатообразнойэнцефалопатией, к «настоящему» бешенствуникакого отношения не имеющей. У «настоящего» вирусного бешенства — водобоязни и у губчатообразной энцефалопатииобщее — только симптомы и название, а механизм возникновения заболеванийразличен.

Егосимптомы весьма напоминали симптомы известной с XVIII в. «рысистойболезни» у овец (англ. "Scrapie"- "скрэпи" от глагола Ltoscrape ", что означает" царапать"," тереть ") — животные были чрезвычайно пугливыми идезориентированными, страдали дрожью в мышцах и в конце концов полностью утрачиваликонтроль над своими движениями. По прошествии некоторого времени они погибали.В ходе дальнейших исследований удалось выяснить, что подобные симптомы еще до1984 г. наблюдались у коров на одной ферме в Западном Сассексе.Подробные исследования продемонстрировали, что головной мозг пораженных коров,подобно головному мозгу овец, погибших от болезни" скрзпи", был испещрен мельчайшими отверстиями, как губка. Поэтому в научном миреэто новое заболевание получило название" Bovine Spongiforme Enzephalopathie"(что в переводе означает" губчатое заболевание головного мозгакоровы "). Поскольку подобными заболеваниями страдают и многие другие видыживотных, являющихся их переносчиками, их объединяют под общим собирательнымпонятием Lтрансмиссивные губчатые энцефалопатии"(ТГЭ). В 1920 г. два врача, Ганс Г. Кройцфельд (1885 — 1964) и Альфонс М. Якоб(Джейкоб) (1884 — 1931), впервые описали этусмертельную болезнь, которая ныне носит их имя (болезнь Кройцфельда — Якоба, БКЯ, или, по — английски,Creutzfeldt — Jacob — Disease, CJD), у человека. К числу ее видимых внешнихсимптомов относятся, между прочим, депрессии, нарушения двигательной системы,неподвижность мускулов, затрудненное глотание, однако главным опознавательнымпризнаком болезни является чрезвычайно быстрая деградация личности. Поэтомумедики описывают эту болезнь, между прочим, и как «болезнь Альцгеймера,протекающую в крайне сжатый период времени». Правда, эта "класическая форма" ТГЭ встречается чрезвычайно редкона 1 миллион жителей приходятся примерно 0, 5 — 1 случай заболевания.

Хуже того- в 1995 году впервые от новой болезни, очень похожей на болезнь Крейтцфельдта-Якоба, в Англии начали умирать люди. Вотличие от «классической» болезни Крейтцфельдта — Якоба ею заболевали преимущественно молодые люди до30 лет. Официальная причина — употребление в пищу говядины, зараженнойвозбудителем коровьего бешенства. На сегодняшний день умерли более 80 больных.Однако прямого доказательства Того, что люди заразились именно через мясо имясные блюда, нет. Относительно небольшое число пострадавших от губчатообразной энцефалопатии — слабое утешение. Ученые опасаются, что число заболевших может резко возрасти засчет тех, кто ел говядину еще до введения санитарной экспертизы намясокомбинатах Западной Европы — инкубационный период коровьего бешенства укоров составляет от трех до восьми лет. Предполагается, что у людей он можетбыть и более длительным — до 30 лет. В некоторых странах те люди, которые в пикзаболеваемости губчатообразной энцефалопатиейжили в Англии, находятся под медицинским контролем, так как у них остаетсявероятность заболеть болезнью Крейтцфельдта — Якоба.

Впоследние годы был разработан метод диагностики болезни Кейтцфельдта — Якоба у людей. Это — тоже иммунологи ческий анализ с использованием антител к аномальным прионам. Реакциюпроводят, отбирая пробы спинномозговой жидкости или делая срез ткани с гланд.На крупных мясокомбинатах в Западной Европе иммунологический анализ проводят за10 часов, то есть за то время, пока туша готовится к переработке. Если же все — таки патогенные прионыобнаружены, тушу сжигают при высокой температуре. Попоследним данным, для полного уничтожения возбудителя коровьего бешенства нужнатемпература не менее 1000 градусов!

поподсчетам специалистов, покушать мясо «бешеных» буренок уже успелиоколо миллиарда землян. К 2003 году ожидается, что ежегодно будут заболеватьнесколько миллионов человек (в скрытой форме губчатыйэнцефалитможет протекать 10 лет).

В 1971 — м годуучёный доказал возможность передачи от чел